[ウシ赤血球の炭酸脱水酵素：異なる形態のanhydraseとエステラーゼ活性の比較研究]

エステラーゼ活性の比較研究（p-およびoニトロフェニルアセテート）は、ウシ赤血球炭酸塩の3つのグループを特徴付けることができました： - 最初のものには、CI、CII（CIのアイソザイム）およびCIR（CIの「人工」産物）が含まれます。CIの立体配座バリアント。最初の酵素グループと他の酵素グループ間の酵素部位の可能な変更について説明します。より低い活動のciv2を除き、すべての製品には同一の炭酸アンヒドラーゼ活性があります。p-ニトロフェニルアセテートの加水分解のための触媒定数KM APおよびKCAT APは、すべての酵素について測定されています。この研究は、Civ2のより低い活動を確認しています。

Comparative study of esterase activities (p- and o-nitrophenylacetate) allowed to characterize three groups of bovine erythrocyte carbonic anhydrases:--the first one includes CI, CII (isozyme of CI) and CIr ("artificial" product of CI).--the second one includes native CIv1 and "artificial" CIv1, first conformational variants of CI,--finally CIv2, second "artificial" conformational variant of CI. Possible modifications of the enzyme site between the first and the other enzyme groups are discussed. Except CIv2 of lower activity, all the products have identical carbonic anhydrase activity. The catalytic constants Km ap and kcat ap for hydrolysis of p-nitrophenylacetate have been determined for all enzymes; this study confirms the lower activity of CIv2.