リボソームタンパク質L2のRNA結合ドメインの3次元構造。リボソームのペプチジルトランスフェラーゼ中心のタンパク質

リボソームタンパク質L2は、リボソームで最大のタンパク質成分です。ペプチジルトランスフェラーゼセンターまたはその近くにあり、ペプチジルトランスフェラーゼ活性の主要な候補です。それは23S rRNAに直接結合し、その組み立てに重要な役割を果たします。Bacillus stearothermophilusからのL2のRNA結合ドメインの3次元構造は、セレノメチオニルMAD法を使用したX線結晶学による2.3 Aの解像度で決定されています。L2のRNA結合ドメインは、それぞれ約70残基の2つの再発モチーフで構成されています。N末端ドメイン（位置60-130）はOB倍と相同であり、C末端ドメイン（位置131-201）はSH3様バレルと相同です。23S RRNA結合に関与する変異実験によって特定された残基Arg86およびArg155は、2つのドメインの間の界面領域のゲートにあります。分子アーキテクチャは、この重要なタンパク質が古代の核酸結合タンパク質からどのように進化したかを示唆して、非常に遠隔の過去に23S rRNA結合ドメインを作成します。

Ribosomal protein L2 is the largest protein component in the ribosome. It is located at or near the peptidyl transferase center and has been a prime candidate for the peptidyl transferase activity. It binds directly to 23S rRNA and plays a crucial role in its assembly. The three-dimensional structure of the RNA-binding domain of L2 from Bacillus stearothermophilus has been determined at 2.3 A resolution by X-ray crystallography using the selenomethionyl MAD method. The RNA-binding domain of L2 consists of two recurring motifs of approximately 70 residues each. The N-terminal domain (positions 60-130) is homologous to the OB-fold, and the C-terminal domain (positions 131-201) is homologous to the SH3-like barrel. Residues Arg86 and Arg155, which have been identified by mutation experiments to be involved in the 23S rRNA binding, are located at the gate of the interface region between the two domains. The molecular architecture suggests how this important protein has evolved from the ancient nucleic acid-binding proteins to create a 23S rRNA-binding domain in the very remote past.