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L-カナバニン（CAV）は、ジャックビーン、カナヴァリアensiformisから分離されたアルギニン（ARG）アナログです。CavはMIA PACA-2ヒト膵臓癌細胞の細胞タンパク質に組み込まれ、異常なカナバニルタンパク質は優先的に分解されません。CAVのカナリン（CAN）および尿素への加水分解切断は、アルギナーゼによって媒介されます。缶は、ビタミンB6含有酵素を不活性化する強力な代謝物であり、細胞の成長を阻害する可能性があります。アルジナーゼの存在と、MIA PACA-2細胞のARGおよびCAVの特異性を決定するために、l- [guanidino-14c] argまたはl- [guanidinooxy-14c]の加水分解性切断から放出される14cを定量化する放射線測定アッセイを定量化するアルギナーゼによって媒介されたCavが採用されました。細胞が[14c] cavまたは[14c] argにさらされたときに、14CO2の取るに足らない量が放出されました。膵臓癌細胞は、無視できる量のアルギナーゼを分泌します。CANおよびCAVの細胞毒性効果は、さまざまな濃度のARGにさらされた細胞で比較されました。これらの研究は、CAVのMIA PACA-2細胞に対する細胞毒性効果が、活性代謝産物缶への変換に起因するものではないという証拠を提供します。アルギナーゼによるCAVの加水分解が遅く、減少すると、CAVが持続し、これらの細胞にタンパク質に組み込む可能性が高まります。膵臓にかなりの量のアルギナーゼが不足しているため、CAVは膵臓癌のさらなる研究にふさわしい候補になります。
L-カナバニン（CAV）は、ジャックビーン、カナヴァリアensiformisから分離されたアルギニン（ARG）アナログです。CavはMIA PACA-2ヒト膵臓癌細胞の細胞タンパク質に組み込まれ、異常なカナバニルタンパク質は優先的に分解されません。CAVのカナリン（CAN）および尿素への加水分解切断は、アルギナーゼによって媒介されます。缶は、ビタミンB6含有酵素を不活性化する強力な代謝物であり、細胞の成長を阻害する可能性があります。アルジナーゼの存在と、MIA PACA-2細胞のARGおよびCAVの特異性を決定するために、l- [guanidino-14c] argまたはl- [guanidinooxy-14c]の加水分解性切断から放出される14cを定量化する放射線測定アッセイを定量化するアルギナーゼによって媒介されたCavが採用されました。細胞が[14c] cavまたは[14c] argにさらされたときに、14CO2の取るに足らない量が放出されました。膵臓癌細胞は、無視できる量のアルギナーゼを分泌します。CANおよびCAVの細胞毒性効果は、さまざまな濃度のARGにさらされた細胞で比較されました。これらの研究は、CAVのMIA PACA-2細胞に対する細胞毒性効果が、活性代謝産物缶への変換に起因するものではないという証拠を提供します。アルギナーゼによるCAVの加水分解が遅く、減少すると、CAVが持続し、これらの細胞にタンパク質に組み込む可能性が高まります。膵臓にかなりの量のアルギナーゼが不足しているため、CAVは膵臓癌のさらなる研究にふさわしい候補になります。
L-Canavanine (CAV) is an arginine (ARG) analog isolated from the jack bean, Canavalia ensiformis. CAV becomes incorporated into cellular proteins of MIA PaCa-2 human pancreatic cancer cells and the aberrant, canavanyl proteins are not preferentially degraded. Hydrolytic cleavage of CAV to canaline (CAN) and urea is mediated by arginase. CAN is a potent metabolite that inactivates vitamin B6-containing enzymes and may inhibit cell growth. To determine the presence of arginase and its specificity for ARG and CAV in MIA PaCa-2 cells, a radiometric assay, which quantifies the 14C released from the hydrolytic cleavage of L-[guanidino-14C]ARG or L-[guanidinooxy-14C]CAV mediated by arginase, was employed. Insignificant amounts of 14CO2 were released when cells were exposed to [14C]CAV or to [14C]ARG. Pancreatic cancer cells secrete a negligible amount of arginase. Cytotoxic effects of CAN and CAV were compared on cells exposed to varying concentrations of ARG. These studies provide evidence that CAV's cytotoxic effects on MIA PaCa-2 cells cannot be attributed to conversion to the active metabolite CAN. A slower and decreased hydrolysis of CAV by arginase allows CAV to persist and increases its chances of incorporating into proteins in these cells. Lack of considerable amounts of arginase in the pancreas makes CAV a worthy candidate for further studies in pancreatic cancer.
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