ダイナミンのギャップドメインの障害は、受容体を介したエンドサイトーシスを刺激します

ダイナミンは、細胞によるクラスリンを介したエンドサイトーシスに不可欠な参加者であるGTP水溶解タンパク質です。in vitroで「襟」に自己組織化し、陥入されたコーティングされたピットの首に生体内で形成されます。この自己組織化は、ダイナミンのGTPase活性を刺激し、血漿膜から小胞を切断するために必要な力を生成するためにGTPをダイナミンすることが提案されています。現在、ダイナミンの自己組織化がGTPase活性化関数を持つダイナミンのドメインによって調整されるメカニズムが記述されています。予想外に、自己組織化刺激GTPase活性に欠陥があるダイナミン変異体が過剰発現すると、受容体を介したエンドサイトーシスが加速されます。結果は、GTPaseスーパーファミリーの他のメンバーと同様に、ダイナミンが力を生成するGTPaseとしてではなく、受容体を介したエンドサイトーシスの分子調節因子として機能することを示しています。

Dynamin is a GTP-hydrolysing protein that is an essential participant in clathrin-mediated endocytosis by cells. It self-assembles into 'collars' in vitro which also formin vivo at the necks of invaginated coated pits. This self-assembly stimulates dynamin's GTPase activity and it has been proposed that dynamin hydrolyses GTP in order to generate the force needed to sever vesicles from the plasma membrane. A mechanism is now described in which self-assembly of dynamin is coordinated by a domain of dynamin with a GTPase-activating function. Unexpectedly, when dynamin mutants defective in self-assembly-stimulated GTPase activity are overexpressed, receptor-mediated endocytosis is accelerated. The results indicate that dynamin, like other members of the GTPase superfamily, functions as a molecular regulator in receptor-mediated endocytosis, rather than as a force-generating GTPase.