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タンパク質中の骨格原子の化学シフトは、局所的な立体構造に非常に敏感であり、相同タンパク質は二次化学シフトの非常に類似したパターンを示しています。この関係の逆は、二次化学シフトとシーケンスの類似性を持つ隣接する残基のトリプレットをデータベースで検索するために使用され、対象のクエリトリプレットに最適な一致を提供します。データベースには、高解像度のX線構造が利用できる20のタンパク質の13Cアルファ、13Cベータ、13C、1Hアルファ、15N化学シフトが含まれています。コンピュータープログラムTALOSは、このデータベースを検索して、化学シフトと残基タイプの相同性の残留物の文字列を検索しました。5種類の共鳴の二次化学シフトに付随する重み係数の相対的な重要性は、配列類似性のそれと比較して、経験的に最適化されました。TALOSは、クエリシーケンスのものと二次化学シフトとアミノ酸配列に最も近い類似性を持つ10のトリプレットを生成します。これら10のトリプレットの中心残基が同様のPHIおよびPSIバックボーン角を示している場合、その平均は、構造が研究されているタンパク質の角度拘束として確実に使用できます。既知の構造のタンパク質に対して実行されたテストは、TALOSの出力とX線由来の骨格角の間の根平均平方根差（RMSD）が約15度であることを示しています。タロによって行われた予測の約3％は誤っていることがわかりました。
タンパク質中の骨格原子の化学シフトは、局所的な立体構造に非常に敏感であり、相同タンパク質は二次化学シフトの非常に類似したパターンを示しています。この関係の逆は、二次化学シフトとシーケンスの類似性を持つ隣接する残基のトリプレットをデータベースで検索するために使用され、対象のクエリトリプレットに最適な一致を提供します。データベースには、高解像度のX線構造が利用できる20のタンパク質の13Cアルファ、13Cベータ、13C、1Hアルファ、15N化学シフトが含まれています。コンピュータープログラムTALOSは、このデータベースを検索して、化学シフトと残基タイプの相同性の残留物の文字列を検索しました。5種類の共鳴の二次化学シフトに付随する重み係数の相対的な重要性は、配列類似性のそれと比較して、経験的に最適化されました。TALOSは、クエリシーケンスのものと二次化学シフトとアミノ酸配列に最も近い類似性を持つ10のトリプレットを生成します。これら10のトリプレットの中心残基が同様のPHIおよびPSIバックボーン角を示している場合、その平均は、構造が研究されているタンパク質の角度拘束として確実に使用できます。既知の構造のタンパク質に対して実行されたテストは、TALOSの出力とX線由来の骨格角の間の根平均平方根差（RMSD）が約15度であることを示しています。タロによって行われた予測の約3％は誤っていることがわかりました。
Chemical shifts of backbone atoms in proteins are exquisitely sensitive to local conformation, and homologous proteins show quite similar patterns of secondary chemical shifts. The inverse of this relation is used to search a database for triplets of adjacent residues with secondary chemical shifts and sequence similarity which provide the best match to the query triplet of interest. The database contains 13C alpha, 13C beta, 13C', 1H alpha and 15N chemical shifts for 20 proteins for which a high resolution X-ray structure is available. The computer program TALOS was developed to search this database for strings of residues with chemical shift and residue type homology. The relative importance of the weighting factors attached to the secondary chemical shifts of the five types of resonances relative to that of sequence similarity was optimized empirically. TALOS yields the 10 triplets which have the closest similarity in secondary chemical shift and amino acid sequence to those of the query sequence. If the central residues in these 10 triplets exhibit similar phi and psi backbone angles, their averages can reliably be used as angular restraints for the protein whose structure is being studied. Tests carried out for proteins of known structure indicate that the root-mean-square difference (rmsd) between the output of TALOS and the X-ray derived backbone angles is about 15 degrees. Approximately 3% of the predictions made by TALOS are found to be in error.
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