食品および抗菌タンパク質のリジノアラニン

食品加工で広く使用されている食物タンパク質の熱およびアルカリ治療は、リシノアラニン、オルニチノアラニン、ランチオニン、メチル - ランチオニンなどの架橋アミノ酸の形成をもたらし、D-アナログに対するL-アミノ酸異性体の同時発生化をもたらします。リジノアラニン形成のメカニズムは2段階のプロセスです。まず、デヒドロアラニン中間体へのシステインおよびセリン残基の水酸化物イオン触媒除去。第二に、デヒドロアラニンの二重結合とリジンのエプシロン-NH2基とリジノアラニン架橋を形成する反応。スレオニンの対応する除去添加反応は、メチル - デヒドロアラニンを生成し、それがNH2およびSH基と反応して、それぞれメチル - リシノアラニンとメチル - ランチオニンを形成します。架橋アミノ酸ランチオニンとメチル - ランチオニンは、それぞれデヒドロアラニンおよびメチル - デヒドロアラニンとメチル - デヒドロアラニンに対するSHグループの類似の求核添加反応によって形成されます。これらの変換を支持する処理条件には、高いpH、温度、暴露時間が含まれます。リシノアラニン形成を最小限に抑える要因には、システイン、N-アセチル - シュタイン、グルタチオンなどのSH含有アミノ酸の存在、O-ホスホリルエステルの脱リン酸化、およびリジン側鎖のエプシロン-NH2基のアシル化が含まれます。タンパク質鎖に沿ったリジノアラニン残基の存在は、げっ歯類の消化率と栄養品質を低下させますが、反min動物の栄養品質を向上させます。タンパク質結合および遊離リジノアラニンは、ラット腎細胞の核の拡大を誘発することが報告されています。上記のすべてのデヒドロおよび架橋アミノ酸も、特定のペプチドおよびタンパク質抗生物質で自然に発生します。これらには、デュラマイシン、シナナムシン、エピデルミン、スビティリン、および広く使用されている食品防腐剤ニシンが含まれます。これらの化合物の構造に関連して、これらの化合物の観察された抗菌活性に対して、機構的合理化が提供されます。リシノアラニンおよび関連化合物の化学と食事および抗菌薬の役割をよりよく定義するための引用された発見と新しい研究は、より良い、より安全な食品につながるはずです。

Heat and alkali treatment of food proteins widely used in food processing results in the formation of crosslinked amino acids such as lysinoalanine, ornithinoalanine, lanthionine, and methyl-lanthionine and concurrent racemization of L-amino acid isomers to D-analogues. The mechanism of lysinoalanine formation is a two-step process: first, hydroxide ion-catalyzed elimination of cysteine and serine residues to a dehydroalanine intermediate; second, reaction of the double bond of dehydroalanine with the epsilon-NH2 group of lysine to form a lysinoalanine crosslink. The corresponding elimination-addition reaction of threonine produces methyl-dehydroalanine, which then reacts with the NH2 and SH groups to form methyl-lysinoalanine and methyl-lanthionine, respectively. The crosslinked amino acids lanthionine and methyl-lanthionine are formed by analogous nucleophilic addition reactions of the SH group of cysteine to dehydroalanine and methyl-dehydroalanine, respectively. Processing conditions that favor these transformations include high pH, temperature and exposure time. Factors which minimize lysinoalanine formation include the presence of SH-containing amino acids such as cysteine, N-acetyl-cysteine, and glutathione, dephosphorylation of O-phosphoryl esters, and acylation of epsilon-NH2 groups of lysine side chains. The presence of lysinoalanine residues along a protein chain decreases digestibility and nutritional quality in rodents but enhances nutritional quality in ruminants. Protein-bound and free lysinoalanines are reported to induce enlargement of nuclei of rat kidney cells. All of the mentioned dehydro and crosslinked amino acids also occur naturally in certain peptide and protein antibiotics. These include duramycin, cinnamycin, epidermin, subtilin and the widely used food preservative nisin. Mechanistic rationalizations are offered for the observed antimicrobial activities of these compounds in relation to their structures. The cited findings and new research to better define the chemistry and dietary and antimicrobial roles of lysinoalanine and related compounds should lead to better and safer foods.