シナプトタグミン、Ca2+およびイノシトールポリリン酸結合タンパク質の役割、神経伝達物質放出および神経突起の排出における

シナプトタグミンI（またはII）、可能性のあるCa（2+） - シナプス小胞のセンサーには、2つの機能的に異なるC2ドメインがあります。C2AドメインはCa2+に結合し、C2Bドメインはイノシトール高ポリソリン酸（IP4、IP5、およびIP6）に結合します。Ca（2+） - 分泌小胞の調節されたエキソサイトーシスは、C2AドメインへのCa2+結合によって活性化され、C2Bドメインへのイノシトールポリリン酸結合によって阻害されることが提案されています。シナプトタグミンは現在、大家族を構成しており、規制された小胞身売買の両方に関与していると考えられています。それらは、分布からニューロン（シナプトタグミンI-V、X、XI）およびユビキタスタイプ（Synaptotagmin VI-X）に分類されます。その中で、シナプトタグミンIII、V、VI、Xは、C2BドメインのC末端領域のアミノ酸置換によりIP4結合活性が不足しているため、これらのアイソフォームはイノシトール高の存在下でも小胞輸送に機能する可能性があることを示唆しています。ポリリン酸塩。シナプトタグミンIは、神経成長円錐小胞にも存在することが知られています。Ca（2+） - 調節されたエキソサイトーシスを阻害するC2Aドメイン（抗C2A）に対する抗体は、ひよこ背根神経節（DRG）ニューロンの神経突起の伸長もブロックし、Ca（2+）依存性シナプト張力活性化はまた、重大であることを示唆しています。神経突起の伸長。

Synaptotagmin I (or II), a possible Ca(2+)-sensor of synaptic vesicles, has two functionally distinct C2 domains: the C2A domain binds Ca2+ and the C2B domain binds inositol high polyphosphates (IP4, IP5, and IP6). Ca(2+)-regulated exocytosis of secretory vesicles is proposed to be activated by Ca2+ binding to the C2A domain and inhibited by inositol polyphosphate binding to the C2B domain. Synaptotagmins now constitute a large family and are thought to be involved in both regulated and constitutive vesicular trafficking. They are classified from their distribution as neuronal (synaptotagmin I-V, X, and XI) and the ubiquitous type (synaptotagmin VI-IX). Among them, synaptotagmins III, V, VI and X are deficient in IP4 binding activity due to the amino acid substitutions in the C-terminal region of the C2B domain, suggesting that these isoforms can work for vesicular trafficking even in the presence of inositol high polyphosphates. Synaptotagmin I is also known to be present in neuronal growth cone vesicles. Antibody against the C2A domain (anti-C2A) that inhibits Ca(2+)-regulated exocytosis also blocked neurite outgrowth of the chick dorsal root ganglion (DRG) neuron, suggesting that Ca(2+)-dependent synaptotagmin activation is also crucial for neurite outgrowth.