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alpha1,3galactosyltransferase（alpha1,3Galt）は、天然に発生するヒト抗体、抗galによって認識されるGalalpha1,3galエピトープを含む一連の糖凝集体の合成を触媒します。この酵素は、Galalpha1,3Gal結合部位を持つ抗GALおよび他のタンパク質の結合部位をさらに調査するために、さまざまな化合物を生成するための有用な合成ツールである可能性があります。したがって、酵素は、一連のタイプ2二糖C8（Galbeta1-4GlcNAc-C8）アナログでプローブされています。酵素は、N-アセチルグルコサミン残基のC2とC3で修飾を伴う受容体を耐え、非還元α1,3結合ガラクトースを持つ化合物のファミリーを産生しました。受容体として機能しなかった化合物は、阻害剤として評価されました。興味深いことに、1型二糖C8であるGalbeta1-3GlcNAc-C8は、酵素の優れた阻害剤でした（KI = 270 MicroM vs. km = Galbeta1-4GlcNAc-C8の場合190マイクロム）。修飾された2型二糖（オクチル3-アミノ-3-デオキシ-3-n-（2-ジアゾ-3、3、3-トリフルオロプロピオニル-D-ガラクトピラノシル（1、4））に基づく潜在的なフォトプローブ2-アセトアミンド-2-デオキシ - ベータ-D-グリコピラノシド、（DTFP-LACNAC-C8））は、α1,3GALT。ALPHA1,3GALT結合DTFP-LACNAC-C8の阻害剤として評価されました。）LACNAC-C8の酵素によって示されたものと同様に、UDPシュガードナーからの糖の範囲を移す酵素の能力を決定するために追加の研究が行われました。これらの実験の結果は、Alpha1,3GaltがUDPに対して厳密な特異性を持っていることを実証しました。-gal。最後に、アルファ1,3GALT活性に対するさまざまなタイプのアミノ酸の重要性に関する情報を得るために、さまざまなアミノ酸修飾因子による不活性化研究が行われました。
alpha1,3galactosyltransferase（alpha1,3Galt）は、天然に発生するヒト抗体、抗galによって認識されるGalalpha1,3galエピトープを含む一連の糖凝集体の合成を触媒します。この酵素は、Galalpha1,3Gal結合部位を持つ抗GALおよび他のタンパク質の結合部位をさらに調査するために、さまざまな化合物を生成するための有用な合成ツールである可能性があります。したがって、酵素は、一連のタイプ2二糖C8（Galbeta1-4GlcNAc-C8）アナログでプローブされています。酵素は、N-アセチルグルコサミン残基のC2とC3で修飾を伴う受容体を耐え、非還元α1,3結合ガラクトースを持つ化合物のファミリーを産生しました。受容体として機能しなかった化合物は、阻害剤として評価されました。興味深いことに、1型二糖C8であるGalbeta1-3GlcNAc-C8は、酵素の優れた阻害剤でした（KI = 270 MicroM vs. km = Galbeta1-4GlcNAc-C8の場合190マイクロム）。修飾された2型二糖（オクチル3-アミノ-3-デオキシ-3-n-（2-ジアゾ-3、3、3-トリフルオロプロピオニル-D-ガラクトピラノシル（1、4））に基づく潜在的なフォトプローブ2-アセトアミンド-2-デオキシ - ベータ-D-グリコピラノシド、（DTFP-LACNAC-C8））は、α1,3GALT。ALPHA1,3GALT結合DTFP-LACNAC-C8の阻害剤として評価されました。）LACNAC-C8の酵素によって示されたものと同様に、UDPシュガードナーからの糖の範囲を移す酵素の能力を決定するために追加の研究が行われました。これらの実験の結果は、Alpha1,3GaltがUDPに対して厳密な特異性を持っていることを実証しました。-gal。最後に、アルファ1,3GALT活性に対するさまざまなタイプのアミノ酸の重要性に関する情報を得るために、さまざまなアミノ酸修飾因子による不活性化研究が行われました。
alpha1,3galactosyltransferase (alpha1,3GalT) catalyzes the synthesis of a range of glycoconjugates containing the Galalpha1,3Gal epitope which is recognized by the naturally occurring human antibody, anti-Gal. This enzyme may be a useful synthetic tool to produce a range of compounds to further investigate the binding site of anti-Gal and other proteins with a Galalpha1,3Gal binding site. Thus, the enzyme has been probed with a series of type 2 disaccharide-C8(Galbeta1-4GlcNAc-C8) analogs. The enzyme tolerated acceptors with modifications at C2 and C3 of the N-acetylglucosamine residue, producing a family of compounds with a nonreducing alpha1,3 linked galactose. Compounds that did not serve as acceptors were evaluated as inhibitors. Interestingly, the type 1 disaccharide-C8, Galbeta1-3GlcNAc-C8, was a good inhibitor of the enzyme (Ki = 270 microM vs. Km = 190 microM for Galbeta1-4GlcNAc-C8). A potential photoprobe, based on a modified type 2 disaccharide (octyl 3-amino-3-deoxy-3-N-(2-diazo-3, 3, 3-trifluoropropionyl-beta-D-galactopyranosyl-(1, 4)-2-acetamindo-2-deoxy-beta-D-glycopyranoside, (DTFP-LacNAc-C8)), was evaluated as an inhibitor of alpha1,3GalT. alpha1,3GalT bound DTFP-LacNAc-C8 with an affinity (Ki = 300 microM) similar to that displayed by the enzyme for LacNAc-C8. Additional studies were done to determine the enzyme's ability to transfer a range of sugars from UDP-sugar donors. The results of these experiments demonstrated that alpha1,3GalT has a strict specificity for UDP-Gal. Finally, inactivation studies with various amino acid modifiers were done to obtain information on the importance of different types of amino acids for alpha1,3GalT activity.
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