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ヒトと酵母の間で保存されているSIN3-RPD3ヒストン脱アセチラーゼ複合体は、プロモーター特異的転写因子を標的とすると転写を抑制します。SIN3とRPD3は、HM交配軌跡と酵母のテロメアでの転写サイレンシングにも影響します。興味深いことに、SIN3およびRPD3遺伝子の削除はサイレンシングを促進し、SIN3-RPD3複合体が沈黙を確立または維持するのではなく、反動するように機能することを意味します。ここでは、SIN3-RPD3複合体の新規成分であるSIN3、RPD3、およびSAP30が、HMRとテロメアの遺伝子座だけでなく、RDNA遺伝子座でもサイレンシングに影響することを示しています。3つの遺伝子座すべてでのサイレンシングへの影響は、RPD3のヒストン脱アセチラーゼ活性に依存しています。SIN3DELTA、RPD3DELTA、およびSAP30DELTAに関連する強化されたサイレンシングは、テロメアおよびRDNA遺伝子座のSiR2とSir4に異なる依存しており、ユビキチン結合酵素Rad6（UBC2）にも依存しています。また、CAF-Iクロマチンアセンブリ因子とSIN3-RPD3のCAC3サブユニットがサイレンシングに拮抗効果を発揮することも示しています。驚くべきことに、ヒストンアセチルトランスフェラーゼをコードするGCN5の削除は、RPD3の欠失と同様の方法でサイレンシングを強化します。サイレンシングにおけるRPD3DELTA、GCN5DELTA、およびCAC3DELTAの効果を統合するモデルが提案されています。
ヒトと酵母の間で保存されているSIN3-RPD3ヒストン脱アセチラーゼ複合体は、プロモーター特異的転写因子を標的とすると転写を抑制します。SIN3とRPD3は、HM交配軌跡と酵母のテロメアでの転写サイレンシングにも影響します。興味深いことに、SIN3およびRPD3遺伝子の削除はサイレンシングを促進し、SIN3-RPD3複合体が沈黙を確立または維持するのではなく、反動するように機能することを意味します。ここでは、SIN3-RPD3複合体の新規成分であるSIN3、RPD3、およびSAP30が、HMRとテロメアの遺伝子座だけでなく、RDNA遺伝子座でもサイレンシングに影響することを示しています。3つの遺伝子座すべてでのサイレンシングへの影響は、RPD3のヒストン脱アセチラーゼ活性に依存しています。SIN3DELTA、RPD3DELTA、およびSAP30DELTAに関連する強化されたサイレンシングは、テロメアおよびRDNA遺伝子座のSiR2とSir4に異なる依存しており、ユビキチン結合酵素Rad6（UBC2）にも依存しています。また、CAF-Iクロマチンアセンブリ因子とSIN3-RPD3のCAC3サブユニットがサイレンシングに拮抗効果を発揮することも示しています。驚くべきことに、ヒストンアセチルトランスフェラーゼをコードするGCN5の削除は、RPD3の欠失と同様の方法でサイレンシングを強化します。サイレンシングにおけるRPD3DELTA、GCN5DELTA、およびCAC3DELTAの効果を統合するモデルが提案されています。
The Sin3-Rpd3 histone deacetylase complex, conserved between human and yeast, represses transcription when targeted by promoter-specific transcription factors. SIN3 and RPD3 also affect transcriptional silencing at the HM mating loci and at telomeres in yeast. Interestingly, however, deletion of the SIN3 and RPD3 genes enhances silencing, implying that the Sin3-Rpd3 complex functions to counteract, rather than to establish or maintain, silencing. Here we demonstrate that Sin3, Rpd3, and Sap30, a novel component of the Sin3-Rpd3 complex, affect silencing not only at the HMR and telomeric loci, but also at the rDNA locus. The effects on silencing at all three loci are dependent upon the histone deacetylase activity of Rpd3. Enhanced silencing associated with sin3Delta, rpd3Delta, and sap30Delta is differentially dependent upon Sir2 and Sir4 at the telomeric and rDNA loci and is also dependent upon the ubiquitin-conjugating enzyme Rad6 (Ubc2). We also show that the Cac3 subunit of the CAF-I chromatin assembly factor and Sin3-Rpd3 exert antagonistic effects on silencing. Strikingly, deletion of GCN5, which encodes a histone acetyltransferase, enhances silencing in a manner similar to deletion of RPD3. A model that integrates the effects of rpd3Delta, gcn5Delta, and cac3Delta on silencing is proposed.
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