surfactinの生化学における最近の傾向

surfactinという名前は、20ミクロムという低濃度で72 mn m-1から27 mn m-1に水の表面張力を低下させるため、主にその例外的な界面活性剤の出力で有名な細菌の環状リポペプチドを指します。30年ほど前にサルファクチンは発見されましたが、過去10年間にこの化合物に関心の復活があり、困難な現代の生態学的問題に対する効果的なバイオサーファクタントに対する需要の増加によって引き起こされました。この単純な分子はまた、抗腫瘍、抗ウイルス、抗ミコプラズマ剤として非常に有望に見えます。構造的特性は、ラクトン結合を介して、13〜15 C原子のベータヒドロキシ脂肪酸にリンクされたLLDLLDLキラル配列を持つヘプタペプチドの存在を示しています。溶液では、分子は、生物活動の大規模なスペクトルを説明する特徴的な「馬のサドル」立体構造を示し、産業用途と学術研究の両方にとって非常に魅力的です。Surfactin生合成は、Surfactin Synthetaseと呼ばれる4つのモジュラービルディングブロックで構成される大きな多酵素複合体の作用により、非リボソーマで触媒されます。生合成活性には、マルチキャリアのシオンプレートメカニズムが含まれ、酵素は、ペプチド二次代謝産物合成に関与する酵素のクラスであるペプチドシンテターゼのファミリーに配置する構造ドメインに組織されています。SRFAオペロン、4'-ホスホパンテエテニルトランスフェラーゼをコードするSFP遺伝子、およびcom睡調節遺伝子は、アシルトランスフェラーゼをコードする遺伝子を分離していない一方で、サルファクチン生合成のために一緒に働きます。サルファクチンの産生に関しては、定足数センシングメカニズムを含む遺伝的調節が発酵条件によって促進される他の調節因子を無効にするかどうかを示すものはありません。ペプチドシンテターゼのモジュラー配置に関する知識は、組み合わせの生合成アプローチに最も関連性があり、遺伝子レベルでサルファクチンテンプレートを修正するために成功裏に使用されています。生合成および遺伝的理論的根拠は、バリアントの構築について説明されています。3次元構造に関連する構造/関数の関係の細かい研究により、活動に必要な特定の残基が認識されました。これらの研究は、石油および生物医学産業に役立つ改善および/または洗練された特性を備えた分子の選択において研究者を支援します。

The name surfactin refers to a bacterial cyclic lipopeptide, primarily renowned for its exceptional surfactant power since it lowers the surface tension of water from 72 mN m-1 to 27 mN m-1 at a concentration as low as 20 microM. Although surfactin was discovered about 30 years ago, there has been a revival of interest in this compound over the past decade, triggered by an increasing demand for effective biosurfactants for difficult contemporary ecological problems. This simple molecule also looks very promising as an antitumoral, antiviral and anti-Mycoplasma agent. Structural characteristics show the presence of a heptapeptide with an LLDLLDL chiral sequence linked, via a lactone bond, to a beta-hydroxy fatty acid with 13-15 C atoms. In solution, the molecule exhibits a characteristic "horse saddle" conformation that accounts for its large spectrum of biological activity, making it very attractive for both industrial applications and academic studies. Surfactin biosynthesis is catalysed non-ribosomally by the action of a large multienzyme complex consisting of four modular building blocks, called the surfactin synthetase. The biosynthetic activity involves the multicarrier thiotemplate mechanism and the enzyme is organized in structural domains that place it in the family of peptide synthetases, a class of enzymes involved in peptidic secondary-metabolite synthesis. The srfA operon, the sfp gene encoding a 4'-phosphopantetheinyltransferase and the comA regulatory gene work together for surfactin biosynthesis, while the gene encoding the acyltransferase remains to be isolated. Concerning surfactin production, there is no indication whether the genetic regulation, involving a quorum-sensing mechanism, overrides other regulation factors promoted by the fermentation conditions. Knowledge of the modular arrangement of the peptide synthetases is of the utmost relevance to combinatorial biosynthetic approaches and has been successfully used at the gene level to modify the surfactin template. Biosynthetic and genetic rationales have been described for building variants. A fine study of the structure/function relationships associated with the three-dimensional structure has led to the recognition of the specific residues required for activity. These studies will assist researchers in the selection of molecules with improved and/or refined properties useful in oil and biomedical industries.