結合GDPおよびMg2+GDPでのSRP GTPaseの構造の機能変化

FFHは、真核生物のシグナル認識粒子（SRP）と相同な細菌リボ核タンパク質複合体の成分です。これは、初期のポリペプチドの疎水性シグナル配列への結合と、FFHのGTP依存性相互作用とSRP受容体の構造的に相同性GTPaseの両方を媒介する3つのドメインで構成されています。Mg2+GDPおよびGDPと複合体におけるFFHの2ドメイン 'ng' GTPaseのX線構造は、2.0 Aの解像度で決定されています。構造は、FFHの低ヌクレオチド親和性を説明し、ヌクレオチド結合部位の反対側にある構造移動度の2つの領域を見つけます。これらの領域の1つには、GTP結合状態をシグナル化する構造トリガーにおそらく寄与する高度に保存されたシーケンスモチーフが含まれています。もう1つには、NドメインとGドメイン間の高度に保存されたインターフェイスが含まれ、NドメインがGドメインのヌクレオチド占有率を調節または信号するという仮説をサポートします。

Ffh is a component of a bacterial ribonucleoprotein complex homologous to the signal recognition particle (SRP) of eukaryotes. It comprises three domains that mediate both binding to the hydrophobic signal sequence of the nascent polypeptide and the GTP-dependent interaction of Ffh with a structurally homologous GTPase of the SRP receptor. The X-ray structures of the two-domain 'NG' GTPase of Ffh in complex with Mg2+GDP and GDP have been determined at 2.0 A resolution. The structures explain the low nucleotide affinity of Ffh and locate two regions of structural mobility at opposite sides of the nucleotide-binding site. One of these regions includes highly conserved sequence motifs that presumably contribute to the structural trigger signaling the GTP-bound state. The other includes the highly conserved interface between the N and G domains, and supports the hypothesis that the N domain regulates or signals the nucleotide occupancy of the G domain.