エンドスポアの休眠と発芽中のペプチドグリカン構造と構造ダイナミクスの役割

休眠状態の細菌性内胞子は、知られている最も耐性のある生活構造です。胞子細胞壁（皮質）は、休眠、コア脱水、耐熱性を維持します。皮質ペプチドグリカンには、その役割を果たすことができるユニークな胞子固有の構造があります。胞子皮質ペプチドグリカンの架橋指数は非常に低く、栄養細胞の33％と比較してムラマ酸残基のわずか2.9％で発生しています。皮質の架橋レベルは、胞子の休眠と耐熱性を維持する上で重要かもしれません。胞子皮質のムラマ酸残基の約50％は、ムラマックデルタラクタムに置き換えられています。この変更は胞子固有であり、皮質の主要な特徴です。ムラマックデルタラクタムは、コアの脱水を確立し、休眠または耐熱性を維持する上で明らかな役割を果たしていません。ただし、発芽中の胞子皮質加水分解には、ムラミックデルタラクタム残基が必要です。それらは、皮質加水分解の原因となる発芽固有の溶解酵素（GSLE）の基質認識プロファイルの一部を構成します。発芽により、休眠胞子特性の喪失が生じ、皮質の加水分解は、後の発芽イベントと成長に不可欠です。発芽中のペプチドグリカン構造ダイナミクスを決定するためのムロペプチド分析の適用により、ペプチドグリカン加水分解における予期せぬ程度の複雑さが明らかになりました。少なくとも3つの加水分解活性、N-アセチルグルコサミニダーゼ、溶解性トランスグリコシラーゼ、および可能性のあるアミダーゼが関与しています。ムラマ酸のエピメラーゼである可能性が高い非水溶解活性も、発芽中に早期に発生します。溶解性トランスグリコシラーゼは、発芽中に放出されるアニヒドロムロペプチドを生成し、成長中にリサイクルされて新しい栄養細胞壁の一部を形成する可能性があります。

Dormant, bacterial endospores are the most resistant living structures known. The spore cell wall (cortex) maintains dormancy, core dehydration, and heat resistance. The cortex peptidoglycan has a unique, spore specific structure that enables it to fulfill its role. The cross-linking index of spore cortex peptidoglycan is very low, occurring at only 2.9% of the muramic acid residues compared to 33% in vegetative cells. The level of cross-linking of the cortex may be important in maintaining spore dormancy and heat resistance. Approximately 50% of the muramic acid residues in spore cortex are substituted with muramic delta-lactam. This modification is spore specific and is the major characteristic feature of the cortex. The muramic delta-lactam has no apparent role in establishing core dehydration, maintaining dormancy or heat resistance. However, the muramic delta-lactam residues are necessary for spore cortex hydrolysis during germination. They constitute part of the substrate recognition profile of the germination specific lytic enzymes (GSLEs) which are responsible for cortex hydrolysis. Germination results in loss of dormant spore properties and hydrolysis of the cortex is essential for later germination events and outgrowth. Application of muropeptide analysis to determine peptidoglycan structural dynamics during germination has revealed an unexpected degree of complexity in peptidoglycan hydrolysis. At least three hydrolytic activities, an N-acetyl glucosaminidase, a lytic transglycosylase and a possible amidase, are involved. A non-hydrolytic activity, likely to be an epimerase of muramic acid also occurs early during germination. The lytic transglycosylase generates anhydro-muropeptides which are released during germination and may be recycled during outgrowth to form part of the new vegetative cell wall.