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8-アニリノ-1-ナフタレンスルホン酸（ANS）とタンパク質との疎水性相互作用は、タンパク質の部分的に折り畳まれた状態を特徴付ける/検出するための広く使用されている方法の1つです。帯電した疎水性蛍光色素であるANSの効果に関する体系的な調査を実施しました。これは、光学法とエレクトロスプレーイオン質量分析（ESI MS）の組み合わせにより、pH 2.0での酸性型馬心シトクロムCの構造的特性に及ぼすものです。ANSは、酸性タンパク質の天然タンパク質とトリプトファン残基の蛍光の消光に似た二次構造である誘導が発見されました。しかし、三次構造は破壊されていることがわかったため、ANSが酸未折りのタンパク質の溶融球体状態を安定化することを示しています。Nile Redを使用した中性疎水性染料、およびANSを使用した、酸性の折り畳み式シトクロムC、比較ESI MS、SORET吸収、およびトリプトファン蛍光研究のANS誘導折りたたみのメカニズムを理解するために実行しました。これらの研究は、低pHでは、酸性帯電したANS分子と酸性のないシトクロムCに存在する陽性に帯電したアミノ酸残基との間の静電的相互作用が、おそらく部分的に折り畳まれたコンパクト状態または溶融球体への酸性非折り畳まれたタンパク質のANS誘導折りたたみの原因であることを示唆しています。州。これは、ANS誘発性の折り畳みタンパク質の折り畳みの最初の実験であり、低pH条件下で観察されたタンパク質の部分的に折り畳まれた中間体の特性評価/決定のためのANSの有用性に疑問を投げかけることです。
8-アニリノ-1-ナフタレンスルホン酸（ANS）とタンパク質との疎水性相互作用は、タンパク質の部分的に折り畳まれた状態を特徴付ける/検出するための広く使用されている方法の1つです。帯電した疎水性蛍光色素であるANSの効果に関する体系的な調査を実施しました。これは、光学法とエレクトロスプレーイオン質量分析（ESI MS）の組み合わせにより、pH 2.0での酸性型馬心シトクロムCの構造的特性に及ぼすものです。ANSは、酸性タンパク質の天然タンパク質とトリプトファン残基の蛍光の消光に似た二次構造である誘導が発見されました。しかし、三次構造は破壊されていることがわかったため、ANSが酸未折りのタンパク質の溶融球体状態を安定化することを示しています。Nile Redを使用した中性疎水性染料、およびANSを使用した、酸性の折り畳み式シトクロムC、比較ESI MS、SORET吸収、およびトリプトファン蛍光研究のANS誘導折りたたみのメカニズムを理解するために実行しました。これらの研究は、低pHでは、酸性帯電したANS分子と酸性のないシトクロムCに存在する陽性に帯電したアミノ酸残基との間の静電的相互作用が、おそらく部分的に折り畳まれたコンパクト状態または溶融球体への酸性非折り畳まれたタンパク質のANS誘導折りたたみの原因であることを示唆しています。州。これは、ANS誘発性の折り畳みタンパク質の折り畳みの最初の実験であり、低pH条件下で観察されたタンパク質の部分的に折り畳まれた中間体の特性評価/決定のためのANSの有用性に疑問を投げかけることです。
Hydrophobic interaction of 8-anilino-1-naphthalene sulfonic acid (ANS) with proteins is one of the widely used methods for characterizing/detecting partially folded states of proteins. We have carried out a systematic investigation on the effect of ANS, a charged hydrophobic fluorescent dye, on structural properties of acid-unfolded horse heart cytochrome c at pH 2.0 by a combination of optical methods and electrospray ionization mass spectroscopy (ESI MS). ANS was found to induce, a secondary structure similar to native protein and quenching of fluorescence of tryptophan residue, in the acid-unfolded protein. However, the tertiary structure was found to be disrupted thus indicating that ANS stabilizes a molten globule state in acid-unfolded protein. To understand the mechanism of ANS-induced folding of acid-unfolded cytochrome c, comparative ESI MS, soret absorption, and tryptophan fluorescence studies using nile red, a neutral hydrophobic dye, and ANS were carried out. These studies suggested that, at low pH, electrostatic interactions between negatively charged ANS molecules and positively charged amino acid residues present in acid-unfolded cytochrome c are probably responsible for ANS-induced folding of acid-unfolded protein to partially folded compact state or molten globule state. This is the first experimental demonstration of ANS induced folding of unfolded protein and puts to question the usefulness of ANS for characterization/determination of partially folded intermediates of proteins observed under low pH conditions.
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