サイクリンの劣化のメカニズムと調節b

プロテインキナーゼCDK1/サイクリンBのサイクリンBサブユニットの分解は、キナーゼの不活性化と有糸分裂からの出口に必要です。サイクリンBは、真核細胞のほとんどの選択的タンパク質分解に関与するシステムであるユビキチン経路によって分解されます。この経路では、タンパク質は、ユビキチン活性化酵素E1、ユビキチンキャリアタンパク質E2、ユビキチン - プロテインリガーゼE3の3つの酵素の連続的な作用によって行われるプロセスであるユビキチンへの結紮による分解を標的としています。サイクリンBの分解の原因となるシステムでは、E3様機能は、シクソームまたはANASHASE促進複合体（APC）と呼ばれる大きな複合体によって実行されます。初期の胚細胞サイクルでは、シクロソームは間期に不活性ですが、有糸分裂の終わりに活性になります。活性化には、プロテインキナーゼCDK1/サイクリンBによるシクロソーム/APCのリン酸化が必要です。シクソーム活性化のLAG動力学は、部分的にリン酸化された複合体のSUC1支援複数のリン酸化によって説明される場合があります。シクリン - ユビキチン結紮におけるシクロソーム/APCの有糸分裂型の最大活性には、炭酸/CDC20様タンパク質の存在が必要です。

The degradation of the cyclin B subunit of protein kinase Cdk1/cyclin B is required for inactivation of the kinase and exit from mitosis. Cyclin B is degraded by the ubiquitin pathway, a system involved in most selective protein degradation in eukaryotic cells. In this pathway, proteins are targeted for degradation by ligation to ubiquitin, a process carried out by the sequential action of three enzymes: the ubiquitin-activating enzyme E1, a ubiquitin-carrier protein E2 and a ubiquitin-protein ligase E3. In the system responsible for cyclin B degradation, the E3-like function is carried out by a large complex called cyclosome or anaphase-promoting complex (APC). In the early embryonic cell cycles, the cyclosome is inactive in the interphase, but becomes active at the end of mitosis. Activation requires phosphorylation of the cyclosome/APC by protein kinase Cdk1/cyclin B. The lag kinetics of cyclosome activation may be explained by Suc1-assisted multiple phosphorylations of partly phosphorylated complex. The presence of a Fizzy/Cdc20-like protein is necessary for maximal activity of the mitotic form of cyclosome/APC in cyclin-ubiquitin ligation.