糸状ファージの遺伝子3タンパク質内のドメイン間相互作用

糸状ファージFDによる大腸菌の感染は、ファージ遺伝子3タンパク質（G3P）によって媒介されます。G3Pは、柔軟なグリシンリッチリンカーによってリンクされた3つのドメイン（G3P-D1、D2、およびD3）で構成されています。3つのドメインはすべて、ファージ感染性に不可欠です。G3P-D1ドメインは、おそらく外膜の内面でTOLA受容体に結合し、G3P-D2ドメインはF-Pilusに、G3P-D3ドメインはG3Pをファージコートに固定します。N末端ドメインG3P-D1とD2は相互に相互作用します。この相互作用は、g3p-d2のf-pilusへの結合により廃止され、g3p-d1がトーラに結合するように放出されます。ここでは、G3Pの削除を伴うファージを使用して、2つのN末端ドメインとG3PのC末端ドメインであるG3P-D3の間の特定の相互作用を発見しました。G3P内のこれらのドメイン間相互作用は、ファージの先端に表示されるとコンパクトで安定した組織につながるが、感染中にこのコンパクト状態を解明しなければならないことを提案します。

Infection of Escherichia coli by filamentous phage fd is mediated by the phage gene 3 protein (g3p). The g3p consists of three domains (g3p-D1, D2 and D3) linked by flexible glycine-rich linkers. All three domains are indispensable for phage infectivity; the g3p-D1 domain binds to the TolA receptor presumably at the inner face of the outer membrane, the g3p-D2 domain to the F-pilus and the g3p-D3 domain anchors g3p to the phage coat. The N-terminal domains g3p-D1 and D2 interact with each other; this interaction is abrogated by binding of g3p-D2 to the F-pilus leading to the release of g3p-D1 to bind to TolA. Here, using phages with deletions in g3p, we have discovered a specific interaction between the two N-terminal domains and g3p-D3, the C-terminal domain of g3p. We propose that these interdomain interactions within g3p lead to a compact and stable organisation when displayed on the phage tip, but that during infection, this compact state must be unraveled.