ポリスチレンラテックスに対するタンパク質吸着に対する共溶媒とpHの影響：動的光散乱研究

動的光散乱を使用して、負に帯電したポリスチレンラテックス上の異なる表面特性（IgGおよびHSA）を持つ2つのタンパク質の吸着を研究しました。タンパク質は、さまざまなpHで水/メタノールと水/グリセロール混合物から吸着しました。タンパク質の吸着挙動間のいくつかの顕著な違いが観察されました。HSAの吸着層の厚さはpHおよび溶媒組成に非常に敏感でしたが、IgGの溶媒組成は非常に敏感でした。IgGは主にポリスチレンのエンドオン方向を示しましたが、異なる条件下でHSAに対していくつかの異なる表面配向が提案されています。メタノールの添加は、ラテックスへのHSAの吸着を阻害しましたが、IgGの吸着には影響しませんでした。対照的に、グリセロールの添加は、両方のタンパク質の吸着層の厚さを増加させました。したがって、ラテックス上のIgGの方向はpHに対して鈍感ですが、pHと溶媒の両方がHSAの吸着に強く影響するのに対し、溶媒の種類の関数です。吸着の支配的な力が同じである場合、両方の共溶媒が両方のタンパク質の吸着に等しく影響するはずなはずです。したがって、我々は、疎水性相互作用がHSAの吸着挙動における支配的な力であるのに対し、ファンデルワールス力は格子へのIgGの付着に関与する主力であると結論付けました。Copyright 2000 Academic Press。

Dynamic light scattering was used to study the adsorption of two proteins with different surface properties (IgG and HSA) on negatively charged polystyrene latex. The proteins were adsorbed from water and from water/methanol and water/glycerol mixtures at various pH. Some striking differences between the adsorption behaviors of the proteins were observed. Whereas the thickness of the adsorbed layer of HSA was extremely sensitive to pH and solvent composition, that of IgG was not. IgG mainly showed an end-on orientation on polystyrene whereas several different surface orientations are suggested for HSA under different conditions. The addition of methanol inhibited the adsorption of HSA on the latex, but it did not affect the adsorption of IgG. In contrast, the addition of glycerol increased the thickness of the adsorbed layers of both proteins. So, the orientation of IgG on the latex is insensitive to pH but is a function of the kind of solvent whereas both pH and solvent strongly affect the adsorption of HSA. This is a puzzling result since both cosolvents should equally affect the adsorption of both proteins if the dominant forces for adsorption are the same. Therefore, we concluded that, whereas hydrophobic interactions are the dominant force in the adsorption behavior of HSA, van der Waals forces are the main forces involved in the attachment of IgG to the lattices. Copyright 2000 Academic Press.