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Genome research2000Jan01Vol.10issue(1)

細菌の複製ヘリカーゼDNABは、recaの複製から進化しました

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PMID:10645945DOI:
文献タイプ:
  • Journal Article
概要
Abstract

ATP依存性リコンビナーゼのRECA/RAD51/DCM1ファミリーは、古細菌、細菌、ユーカリオタにおける遺伝子組換えおよび二本鎖DNAブレイク修復に重要な役割を果たします。DNABは、すべての細菌の複製フォークヘリカーゼです。ここでは、DNABがRECAおよびRAD51/DMC1、およびATPaseの他の2つの関連ファミリー、SMSとKAICと有意な配列類似性を共有していることを示します。保存された領域は、約250のアミノ酸残基で構成されるATPおよびDNA結合ドメイン全体に及び、7つの異なるモチーフを含んでいます。Escherichia coli RecaおよびPhage T7 DNAB(GP4)の3次元構造との比較により、シーケンス保存の領域には中心的な平行ベータシートと、接続するヘリックスとループのほとんどが含まれていることがわかります。アミノ末端ヘリックスとカルボキシ末端ベータマイナダー。さらに、サッカロミセスセレビシアは、ミトコンドリアで機能する可能性のある以前に検出されていないDNABホモログをコードするのではなく、動物、植物、およびマラリア原性マラリア原虫を示しています。シロイヌナズナのDNABホモログにはDNAG-Primaseドメインも含まれており、線虫のDNABホモログには、不活性化バージョンのPrimaseが含まれているようです。このドメイン組織は、バクテリオファージプライマーゼヘリカーゼを連想させ、DNABがファージベクターを介して核真核生物ゲノムに水平に導入された可能性があることを示唆しています。私たちは、DNABが古細菌と真核生物からの細菌の発散後のRecaのような祖先の重複に由来すると仮定します。

ATP依存性リコンビナーゼのRECA/RAD51/DCM1ファミリーは、古細菌、細菌、ユーカリオタにおける遺伝子組換えおよび二本鎖DNAブレイク修復に重要な役割を果たします。DNABは、すべての細菌の複製フォークヘリカーゼです。ここでは、DNABがRECAおよびRAD51/DMC1、およびATPaseの他の2つの関連ファミリー、SMSとKAICと有意な配列類似性を共有していることを示します。保存された領域は、約250のアミノ酸残基で構成されるATPおよびDNA結合ドメイン全体に及び、7つの異なるモチーフを含んでいます。Escherichia coli RecaおよびPhage T7 DNAB(GP4)の3次元構造との比較により、シーケンス保存の領域には中心的な平行ベータシートと、接続するヘリックスとループのほとんどが含まれていることがわかります。アミノ末端ヘリックスとカルボキシ末端ベータマイナダー。さらに、サッカロミセスセレビシアは、ミトコンドリアで機能する可能性のある以前に検出されていないDNABホモログをコードするのではなく、動物、植物、およびマラリア原性マラリア原虫を示しています。シロイヌナズナのDNABホモログにはDNAG-Primaseドメインも含まれており、線虫のDNABホモログには、不活性化バージョンのPrimaseが含まれているようです。このドメイン組織は、バクテリオファージプライマーゼヘリカーゼを連想させ、DNABがファージベクターを介して核真核生物ゲノムに水平に導入された可能性があることを示唆しています。私たちは、DNABが古細菌と真核生物からの細菌の発散後のRecaのような祖先の重複に由来すると仮定します。

The RecA/Rad51/DCM1 family of ATP-dependent recombinases plays a crucial role in genetic recombination and double-stranded DNA break repair in Archaea, Bacteria, and Eukaryota. DnaB is the replication fork helicase in all Bacteria. We show here that DnaB shares significant sequence similarity with RecA and Rad51/DMC1 and two other related families of ATPases, Sms and KaiC. The conserved region spans the entire ATP- and DNA-binding domain that consists of about 250 amino acid residues and includes 7 distinct motifs. Comparison with the three-dimensional structure of Escherichia coli RecA and phage T7 DnaB (gp4) reveals that the area of sequence conservation includes the central parallel beta-sheet and most of the connecting helices and loops as well as a smaller domain that consists of a amino-terminal helix and a carboxy-terminal beta-meander. Additionally, we show that animals, plants, and the malarial Plasmodium but not Saccharomyces cerevisiae encode a previously undetected DnaB homolog that might function in the mitochondria. The DnaB homolog from Arabidopsis also contains a DnaG-primase domain and the DnaB homolog from the nematode seems to contain an inactivated version of the primase. This domain organization is reminiscent of bacteriophage primases-helicases and suggests that DnaB might have been horizontally introduced into the nuclear eukaryotic genome via a phage vector. We hypothesize that DnaB originated from a duplication of a RecA-like ancestor after the divergence of the bacteria from Archaea and eukaryotes, which indicates that the replication fork helicases in Bacteria and Archaea/Eukaryota have evolved independently.

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