コラーゲンモデルペプチドの配列固有の液晶I界面コラーゲンゲルの透過型電子顕微鏡研究

コラーゲン様の反復配列を伴う3つのペプチドの立体構造、結晶構造、および自己組織化挙動[（1）ペプチドGAPGPP：（GLU）（5）（Gly-Ala-Pro-Gly-Pro-Pro）（6）（Glu）（5）;（2）ペプチドGVPGPP：（glu）（5）（gly-val-pro-gly-pro-pro）（6）（glu）（5）;（3）ペプチドGAPGGPA：（Glu）（5）（Gly-Ala-Pro-Gly-Pro-Ala）（6）（Glu）（5）を比較しました。ペプチドは、透過電子顕微鏡、電子回折、環境スキャン電子顕微鏡、およびフーリエ変換IR分光法を使用して特徴付けられ、各配列によって決定される分子形状が長距離秩序構造の自然生成にどのように影響するかを決定します。周囲温度および5度Cでの各ペプチドのサンプルは、水溶液、空気水界面膜、およびクロロホルム水界面膜から乾燥した膜を調べました。5度Cで調製し、バルク溶液で乾燥したペプチドGAPGPPPは、コラーゲンのようなトリプルヘリカル構造を持つことがわかりました。5度Cでの水性クロロホルム界面でペプチドGAPGPPとGVPGPPについて、コレステリックの挙動を示唆する正弦波のテクスチャゲルが観察されました。ペプチドGAPGPAもゲルを形成しましたが、再現性が低く、副鼻腔のテクスチャはあまり定義されていませんでした。正弦波テクスチャの周期性は、ペプチドGAPGPPで10ミクロム、ペプチドGVPGPPで7マイクローム、ペプチドGAPGPAで6ミクロムでした。帯域帯域構造の周期性と3つのペプチドの結晶化挙動の違いは、副鼻腔と共存する結晶子からの電子回折によって証明されるように、各ペプチドの好ましい梱包配置の対称性の違いに起因します。これらの違いは、分子断面の有効な対称性と形状の尺度であると考えられています。

The conformation, crystal structure and self-assembly behavior of three peptides with collagen-like repetitive sequences [(1) peptide GAPGPP: (Glu)(5)(Gly-Ala-Pro-Gly-Pro-Pro)(6)(Glu)(5); (2) peptide GVPGPP: (Glu)(5)(Gly-Val-Pro-Gly-Pro-Pro)(6)(Glu)(5); and (3) peptide GAPGPA: (Glu)(5)(Gly-Ala-Pro-Gly-Pro-Ala)(6)(Glu)(5)] were compared. The peptides were characterized using transmission electron microscopy, electron diffraction, environmental scanning electron microscopy, and Fourier transform ir spectroscopy in order to determine how the molecular geometry dictated by each sequence affects the spontaneous generation of long-range ordered structures. Samples of each peptide, at ambient temperature and at 5 degrees C, were examined as films dried from aqueous solution, air-water interfacial films, and chloroform-water interfacial films. Peptide GAPGPP prepared at 5 degrees C and dried from bulk solution was found to have a collagen-like triple-helical structure. A sinusoidally textured gel, suggestive of cholesteric behavior was observed for peptides GAPGPP and GVPGPP at the aqueous chloroform interface at 5 degrees C. Peptide GAPGPA also formed a gel, but less reproducibly and the sinusoidal texture was not as well defined. The periodicities of the sinusoidal textures were reproducibly 10 microm for peptide GAPGPP, 7 microm for peptide GVPGPP, and 6 microm for peptide GAPGPA. The differences in the periodicity of the banded structure and in the crystallization behavior of the three peptides is attributed to differences in the symmetry of the preferred packing arrangement for each peptide, as evidenced by electron diffraction from crystallites that coexist with the sinusoidal gel. These differences are believed to be a measure of the effective symmetry and shape of the molecular cross section.