大腸菌からのタンパク質ジスルフィド結合イソメラーゼDSBCの結晶構造

DSBCは、ジスルフィド結合の形成に必要な5つの大腸菌タンパク質の1つであり、ペリプラズムの酸化タンパク質折りたたみ帯域中にジスルフィド結合イソメラーゼとして機能すると考えられています。DSBCは2 x 23 kDaホモダイマーであり、タンパク質ジスルフィドイソメラーゼとシャペロン活性の両方を持っています。両方のCys-X-X-Cysアクティブサイトがジスルフィド結合を形成する酸化DSBCの分解能結晶構造1.9を報告します。分子は、ヒンジ付きリンカーヘリックスを介してN末端二量体化ドメインに結合された別々のチオレドキシン様ドメインで構成されています。ヒンジにより、活性部位の相対的な動きが可能になり、それらの間の広い充電されていない裂け目がペプチド結合およびDSBCフォルドゼ活性に関与する可能性があります。

DsbC is one of five Escherichia coli proteins required for disulfide bond formation and is thought to function as a disulfide bond isomerase during oxidative protein folding in the periplasm. DsbC is a 2 x 23 kDa homodimer and has both protein disulfide isomerase and chaperone activity. We report the 1.9 A resolution crystal structure of oxidized DsbC where both Cys-X-X-Cys active sites form disulfide bonds. The molecule consists of separate thioredoxin-like domains joined via hinged linker helices to an N-terminal dimerization domain. The hinges allow relative movement of the active sites, and a broad uncharged cleft between them may be involved in peptide binding and DsbC foldase activities.