E Coli PrimaseのRNAポリメラーゼドメインの構造

すべての細胞生物は、「Primase」と呼ばれる特殊なRNAポリメラーゼを使用して、DNA複製の開始のためにRNAプライマーを合成します。大腸菌DNAGタンパク質の触媒コアを含むプライマーゼの高解像度結晶構造が決定されました。コア構造には、他のDNAまたはRNAポリメラーゼヤシの折り畳みとは無関係のアクティブサイトアーキテクチャが含まれていますが、代わりに「Toprim」折り目に関連しています。構造に基づいて、DNAGは不変の残基でクラスター化された溝に核酸を結合し、DNAGが複製ヘリカーゼから直接一本鎖DNAを受け入れるためにレプリソーム内に配置される可能性があります。

All cellular organisms use specialized RNA polymerases called "primases" to synthesize RNA primers for the initiation of DNA replication. The high-resolution crystal structure of a primase, comprising the catalytic core of the Escherichia coli DnaG protein, was determined. The core structure contains an active-site architecture that is unrelated to other DNA or RNA polymerase palm folds, but is instead related to the "toprim" fold. On the basis of the structure, it is likely that DnaG binds nucleic acid in a groove clustered with invariant residues and that DnaG is positioned within the replisome to accept single-stranded DNA directly from the replicative helicase.