著名医師による解説が無料で読めます
すると翻訳の精度が向上します
二本鎖RNA結合タンパク質は、DSRBDSと呼ばれる保存されたドメインを持つ大きなファミリーを構成します。これらの1つであるTRBPは、HIV-1 TAR RNAに結合するタンパク質であり、コンピューターシーケンス相同性で示されるように、2つのDSRBD（DSRBD1とDSRBD2）を持っています。ただし、DSRBD2の24アミノ酸の欠失はRNA結合を完全に廃止し、1つのドメインのみが機能的であることを示唆しています。これらのドメイン間の類似性と相違点をさらに分析するために、それらを独立して表現し、RNA結合の親和性を測定しました。DSRBD2の解離定数は5.9 x 10-8 mであるのに対し、DSRBD1はRNAを最小限に結合することがわかりました。TRBPおよびその他の関連タンパク質における25アミノ酸ペプチドの結合分析により、TRBPには1つのペプチドとショウジョウバエスタウフェンバインドTARとGCリッチタールミミックRNAのみが示されました。DSRBD2（TR5）結合TAR RNAに由来する25マーペプチドは、DSRBD1（TR6）の等価ペプチドには由来していませんでした。分子モデリングは、この違いが主に彼の残留物によるARGの置換に起因することを示しています。相同ペプチドの変異解析は、残基K2およびL3の重要性も示しています。15-アミノ酸ペプチドの分析により、TR13（TRBP DSRBD2から）に加えて、S6キナーゼの1つのペプチドがRNA結合特性を持っていることが明らかになりました。以前の結果と現在の結果に基づいて、TRBPのそれよりも広いコンテキストで、バインドTARに必要なモジュラーKRヘリックスモチーフの主な概要を定義できます。この構造モチーフは、DSRBDコンテキストとは独立して存在するため、モジュール機能があります。
二本鎖RNA結合タンパク質は、DSRBDSと呼ばれる保存されたドメインを持つ大きなファミリーを構成します。これらの1つであるTRBPは、HIV-1 TAR RNAに結合するタンパク質であり、コンピューターシーケンス相同性で示されるように、2つのDSRBD（DSRBD1とDSRBD2）を持っています。ただし、DSRBD2の24アミノ酸の欠失はRNA結合を完全に廃止し、1つのドメインのみが機能的であることを示唆しています。これらのドメイン間の類似性と相違点をさらに分析するために、それらを独立して表現し、RNA結合の親和性を測定しました。DSRBD2の解離定数は5.9 x 10-8 mであるのに対し、DSRBD1はRNAを最小限に結合することがわかりました。TRBPおよびその他の関連タンパク質における25アミノ酸ペプチドの結合分析により、TRBPには1つのペプチドとショウジョウバエスタウフェンバインドTARとGCリッチタールミミックRNAのみが示されました。DSRBD2（TR5）結合TAR RNAに由来する25マーペプチドは、DSRBD1（TR6）の等価ペプチドには由来していませんでした。分子モデリングは、この違いが主に彼の残留物によるARGの置換に起因することを示しています。相同ペプチドの変異解析は、残基K2およびL3の重要性も示しています。15-アミノ酸ペプチドの分析により、TR13（TRBP DSRBD2から）に加えて、S6キナーゼの1つのペプチドがRNA結合特性を持っていることが明らかになりました。以前の結果と現在の結果に基づいて、TRBPのそれよりも広いコンテキストで、バインドTARに必要なモジュラーKRヘリックスモチーフの主な概要を定義できます。この構造モチーフは、DSRBDコンテキストとは独立して存在するため、モジュール機能があります。
Double-stranded RNA-binding proteins constitute a large family with conserved domains called dsRBDs. One of these, TRBP, a protein that binds HIV-1 TAR RNA, has two dsRBDs (dsRBD1 and dsRBD2), as indicated by computer sequence homology. However, a 24-amino-acid deletion in dsRBD2 completely abolishes RNA binding, suggesting that only one domain is functional. To analyse further the similarities and differences between these domains, we expressed them independently and measured their RNA-binding affinities. We found that dsRBD2 has a dissociation constant of 5.9 x 10-8 M, whereas dsRBD1 binds RNA minimally. Binding analysis of 25-amino-acid peptides in TRBP and other related proteins showed that only one peptide in TRBP and one in Drosophila Staufen bind TAR and a GC-rich TAR-mimic RNA. Whereas a 25-mer peptide derived from dsRBD2 (TR5) bound TAR RNA, the equivalent peptide in dsRBD1 (TR6) did not. Molecular modelling indicates that this difference can mainly be ascribed to the replacement of Arg by His residues. Mutational analyses in homologous peptides also show the importance of residues K2 and L3. Analysis of 15-amino-acid peptides revealed that, in addition to TR13 (from TRBP dsRBD2), one peptide in S6 kinase has RNA-binding properties. On the basis of previous and the present results, we can define, in a broader context than that of TRBP, the main outlines of a modular KR-helix motif required for binding TAR. This structural motif exists independently from the dsRBD context and therefore has a modular function.
医師のための臨床サポートサービス
ヒポクラ x マイナビのご紹介
無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。