ストレプトアビジン - ビオチン結合エネルギー

ストレプトアビジン - ビオチンシステムの高親和性エネルギー論は、タンパク質のバランスエンタルピックとエントロピー成分のバランスをとり、リガンド結合のための印象的な全体的な自由エネルギーを生成する方法を研究するための優れたモデルシステムを提供します。ここでは、ストレプトアビジンとビオチンの間の芳香族および水素結合相互作用エネルギー論のサイト指向的な突然変異誘発、生物物理学、および計算研究をレビューします。これらの結果は、エンタルピックおよびエントロピー活性化成分を管理することにより、ストレプトアビジンが解離に対する大きな活性化障壁をどのように構築するかについての洞察を提供しています。最後に、リガンドがタンパク質結合ポケットを出る方法の基本的な問題に対処するビオチン解離経路の最近の研究をレビューします。

The high affinity energetics in the streptavidin-biotin system provide an excellent model system for studying how proteins balance enthalpic and entropic components to generate an impressive overall free energy for ligand binding. We review here concerted site-directed mutagenesis, biophysical, and computational studies of aromatic and hydrogen bonding interaction energetics between streptavidin and biotin. These results also have provided insight into how streptavidin builds a large activation barrier to dissociation by managing the enthalpic and entropic activation components. Finally, we review recent studies of the biotin dissociation pathway that address the fundamental question of how ligands exit protein binding pockets.