タンパク質輸出シャペロンSECBとSECA上の個別の部位のSECAの複合体は、結合エネルギーと調節の相互作用を提供します

ペリプラズム空間または大腸菌の外膜への局在中に、いくつかのタンパク質は細胞質シャペロンSECBへの結合に依存しています。これは、トランスロカーゼの末梢成分であるSECAとの特定の相互作用によって膜を標的としています。以前にin vivoでの輸出の媒介に欠陥があることが実証された5つのバリアント形式のSecb（Gannon、P。M.、およびKumamoto、C。A.（1993）J。Biol。Chem。Chems。Chemsey、H。K.、Dagarag、M。D.、およびKumamoto、C。A.（1995年）溶液中および膜トランスライク酵素の両方でSECAを結合する能力。SECAの少なくとも2つの領域がSECBとの活性複合体の形成に関与しているという証拠を提示します。SECBのバリアント形態はすべて、溶液中のSECAと相互作用して、SECAと野生型SECBの間の複合体と同様の安定性を持つ複合体を形成することができました。ただし、バリアントフォームは、SECAの別の領域との相互作用に欠陥があり、複合体の活性化と相関する変化を引き起こすことが示されました。複合体の活性化に関与するSECAの領域は、極端なカルボキシル末端21アミノアシル残基として定義されました。

During localization to the periplasmic space or to the outer membrane of Escherichia coli some proteins are dependent on binding to the cytosolic chaperone SecB, which in turn is targeted to the membrane by specific interaction with SecA, a peripheral component of the translocase. Five variant forms of SecB, previously demonstrated to be defective in mediating export in vivo (Gannon, P. M., and Kumamoto, C. A. (1993) J. Biol. Chem. 268, 1590-1595; Kimsey, H. K., Dagarag, M. D., and Kumamoto, C. A. (1995) J. Biol. Chem. 270, 22831-22835) were investigated with respect to their ability to bind SecA both in solution and at the membrane translocase. We present evidence that at least two regions of SecA are involved in the formation of active complexes with SecB. The variant forms of SecB were all capable of interacting with SecA in solution to form complexes with stability similar to that of complexes between SecA and wild-type SecB. However, the variant forms were defective in interaction with a separate region of SecA, which was shown to trigger a change that was correlated to activation of the complex. The region of SecA involved in activation of the complexes was defined as the extreme carboxyl-terminal 21 aminoacyl residues.