リン脂質：ジアシルグリセロールアシルトランスフェラーゼ：酵母および植物におけるトリアシルグリセロールのアシルCoA非依存性形成を触媒する酵素

トリアシルグリセロール（TAG）は、アシルCoAをアシルドナーとして使用し、アセプターとしてジアシルグリセロール（DAG）を使用し、酵素アシルCoA：ジアシルグリセロールアシルトランスフェラーゼによって触媒される反応で合成されることが知られています。一部の植物と酵母には、リン脂質をアシルドナーとして、DAGをアクセプターとして使用するタグ合成のアシルCoA非依存性メカニズムもあることがわかりました。この反応は、リン脂質と呼ばれる酵素であるジアシルグリセロールアシルトランスフェラーゼ、またはPDATによって触媒されます。PDATは、ヒマワリ、キャスタービーン、クレピスパラスティーナの3つの異なる油種子のミクロソーム製剤で特徴付けられました。リン脂質のアシル基の酵素の特異性は、これらの種によって異なることがわかりました。したがって、C。palaestinaPDATは優先的にvernoloylグループをタグに組み込みますが、Castor BeanのPDATにはリシノロイル群とヴァーノロイル基の両方が組み込まれています。さらに、PDAT活性は酵母ミクロソームにも存在することがわかりました。このPDATの基質特異性は、アシルドナーのヘッドグループ、転送されたアシル基、およびアクセプターDAGのアシル鎖に依存します。酵素をコードする遺伝子が同定されました。コード化されたPDATタンパク質は、コレステロールエステルのアシルCoA非依存性合成を触媒するレシチン：コレステロールアシルトランスフェラーゼに関連しています。しかし、核分裂とシロイヌナズナの出芽酵母PDATとその親sは、このタンパク質スーパーファミリー内に明確な枝を形成し、進化の初期の時点で個別のPDAT酵素が生じたことを示しています。

Triacylglycerol (TAG) is known to be synthesized in a reaction that uses acyl-CoA as acyl donor and diacylglycerol (DAG) as acceptor, and which is catalyzed by the enzyme acyl-CoA:diacylglycerol acyltransferase. We have found that some plants and yeast also have an acyl-CoA-independent mechanism for TAG synthesis, which uses phospholipids as acyl donors and DAG as acceptor. This reaction is catalyzed by an enzyme that we call phospholipid:diacylglycerol acyltransferase, or PDAT. PDAT was characterized in microsomal preparations from three different oil seeds: sunflower, castor bean, and Crepis palaestina. We found that the specificity of the enzyme for the acyl group in the phospholipid varies between these species. Thus, C. palaestina PDAT preferentially incorporates vernoloyl groups into TAG, whereas PDAT from castor bean incorporates both ricinoleoyl and vernoloyl groups. We further found that PDAT activity also is present in yeast microsomes. The substrate specificity of this PDAT depends on the head group of the acyl donor, the acyl group transferred, and the acyl chains of the acceptor DAG. The gene encoding the enzyme was identified. The encoded PDAT protein is related to lecithin:cholesterol acyltransferase, which catalyzes the acyl-CoA-independent synthesis of cholesterol esters. However, budding yeast PDAT and its relatives in fission yeast and Arabidopsis form a distinct branch within this protein superfamily, indicating that a separate PDAT enzyme arose at an early point in evolution.