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バクテリオファージT4は、他のすべてのウイルスと同様に、宿主から宿主に伝染するときに安定している必要がありますが、感染を開始するために二本鎖DNAゲノムを効率的かつ迅速に排出する態勢もあります。後者は、長尾繊維による大腸菌細胞の受容体の認識と、それに続く短い尾繊維による不可逆的な付着によって調整されます。これらの繊維は、尾の遠位端にあるマルチサブユニットアセンブリであるベースプレートに取り付けられています。認識とアタッチメントは、六角形から星形の構造へのベースプレートの立体構造遷移を誘導します。短い尾繊維をベースプレートに接続するタンパク質である遺伝子産物11(GP11)の結晶構造は、SEとの複数の波長異常分散を使用して2.0 Aの解像度に決定されています。この構造は、ベースプレートをロングテール繊維と接続するGP9の三量体構造と比較されます。GP11の構造は、3つのドメインに折り畳まれた218の残基で構成される各モノマーを持つ三量体です。N末端ドメインは、中央の「指」ドメインに囲まれた中央の三量体の平行コイルドコイルを形成します。指は、T4ウィスカ「フィブリチン」タンパク質と比較して、カルボキシ末端ベータアヌルスドメインから発生します。宿主の認識からウイルスDNAの排出へのイベントは、三量体ベースプレートタンパク質(GP10)(3)を介してトリマー(GP10)(3)を介して、組み立てられた三量体(GP9)(3)に沿って伝達されなければなりません(GP11)(3)および三量体ショートテールファイバー。
バクテリオファージT4は、他のすべてのウイルスと同様に、宿主から宿主に伝染するときに安定している必要がありますが、感染を開始するために二本鎖DNAゲノムを効率的かつ迅速に排出する態勢もあります。後者は、長尾繊維による大腸菌細胞の受容体の認識と、それに続く短い尾繊維による不可逆的な付着によって調整されます。これらの繊維は、尾の遠位端にあるマルチサブユニットアセンブリであるベースプレートに取り付けられています。認識とアタッチメントは、六角形から星形の構造へのベースプレートの立体構造遷移を誘導します。短い尾繊維をベースプレートに接続するタンパク質である遺伝子産物11(GP11)の結晶構造は、SEとの複数の波長異常分散を使用して2.0 Aの解像度に決定されています。この構造は、ベースプレートをロングテール繊維と接続するGP9の三量体構造と比較されます。GP11の構造は、3つのドメインに折り畳まれた218の残基で構成される各モノマーを持つ三量体です。N末端ドメインは、中央の「指」ドメインに囲まれた中央の三量体の平行コイルドコイルを形成します。指は、T4ウィスカ「フィブリチン」タンパク質と比較して、カルボキシ末端ベータアヌルスドメインから発生します。宿主の認識からウイルスDNAの排出へのイベントは、三量体ベースプレートタンパク質(GP10)(3)を介してトリマー(GP10)(3)を介して、組み立てられた三量体(GP9)(3)に沿って伝達されなければなりません(GP11)(3)および三量体ショートテールファイバー。
Bacteriophage T4, like all other viruses, is required to be stable while being transmitted from host to host, but also is poised to eject efficiently and rapidly its double-stranded DNA genome to initiate infection. The latter is coordinated by the recognition of receptors on Escherichia coli cells by the long tail fibers and subsequent irreversible attachment by the short tail fibers. These fibers are attached to the baseplate, a multi-subunit assembly at the distal end of the tail. Recognition and attachment induce a conformational transition of the baseplate from a hexagonal to a star-shaped structure. The crystal structure of gene product 11 (gp11), a protein that connects the short tail fibers to the baseplate, has been determined to 2.0 A resolution using multiple wavelength anomalous dispersion with Se. This structure is compared to the trimeric structure of gp9, which connects the baseplate with the long tail fibers. The structure of gp11 is a trimer with each monomer consisting of 218 residues folded into three domains. The N-terminal domains form a central, trimeric, parallel coiled coil surrounded by the middle "finger" domains. The fingers emanate from the carboxy-terminal beta-annulus domain, which, by comparison with the T4 whisker "fibritin" protein, is probably responsible for trimerization. The events leading from recognition of the host to the ejection of viral DNA must be communicated along the assembled trimeric (gp9)(3) attached to the long tail fibers via the trimeric baseplate protein (gp10)(3) to the trimeric (gp11)(3) and the trimeric short tail fibers.
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