MEKK1はRAF-1とERK2カスケード成分にバインドします

マイトジェン活性化タンパク質（MAP）キナーゼカスケードは、細胞表面で生成されたシグナルの伝達シグナルとサイトゾルと核に関与し、3つの連続的に作用する酵素で構成されています。）キナーゼ（MEK）、およびMEKキナーゼ（MEKK）。これらのカスケード内のタンパク質間相互作用は、タンパク質の局在化と機能を制御するメカニズムを提供します。MEKK1は、C-Jun N末端キナーゼ/ストレス活性化プロテインキナーゼ（JNK/SAPK）およびERK1/2 MAPキナーゼ経路の活性化に関与しています。Mekk1がJNK/SAPKに直接結合することを以前に示しました。この研究では、内因性MEKK1が内因性ERK2、MEK1、および別のMEKKレベルキナーゼRAF-1に結合し、ERK2 MAPキナーゼモジュールの3つのタンパク質すべてを組み立てることができることを示唆していることを示しています。

Mitogen-activated protein (MAP) kinase cascades are involved in transmitting signals that are generated at the cell surface into the cytosol and nucleus and consist of three sequentially acting enzymes: a MAP kinase, an upstream MAP/extracellular signal-regulated protein kinase (ERK) kinase (MEK), and a MEK kinase (MEKK). Protein-protein interactions within these cascades provide a mechanism to control the localization and function of the proteins. MEKK1 is implicated in activation of the c-Jun N-terminal kinase/stress-activated protein kinase (JNK/SAPK) and ERK1/2 MAP kinase pathways. We showed previously that MEKK1 binds directly to JNK/SAPK. In this study we demonstrate that endogenous MEKK1 binds to endogenous ERK2, MEK1, and another MEKK level kinase, Raf-1, suggesting that it can assemble all three proteins of the ERK2 MAP kinase module.