分泌免疫グロブリン形成におけるJ鎖の役割

結合（J）鎖は、粘膜および腺血漿細胞によって発現する小さなポリペプチドであり、免疫グロブリン（Ig）AおよびIgMのポリマー形成を調節します。ポリマーIgA（PIGA、主に二量体）へのJチェーンの組み込みと五量体IgMは、これらの抗体をいくつかの顕著な特徴で支出します。第一に、抗原結合部位の高い原子価であり、凝集性細菌やウイルスに適しています。補完活性化の可能性はほとんどまたはまったくありません。これにより、非炎症性の方法で動作することができます。そして、最も重要なことは、Jチェーン含有ポリマーのみが、膜貫通分泌成分（SC）としても知られる高分子Ig受容体（PIGR）に対して高い親和性を示していることです。この上皮糖タンパク質は、外分泌物への豚と五量体IgMの積極的な外部移動を媒介します。したがって、分泌IgA（SIGA）およびSIGM、および遊離SCは、PIGR細胞外ドメインのエンドプロテク分解切断によって生成されます。分泌抗体は、ムコサエを侵入のポータルとして有利な病原体と有害物質に対する防御の「最初の線」を形成します。J Chainは、ポリマー四紀構造を決定するだけでなく、受容体タンパク質と直接相互作用することによっても、IgポリマーにPIGR/SCの結合部位の作成に関与しています。したがって、J鎖とPIGR/SCの両方は、分泌免疫における重要なタンパク質です。

The joining (J) chain is a small polypeptide, expressed by mucosal and glandular plasma cells, which regulates polymer formation of immunoglobulin (Ig)A and IgM. J-chain incorporation into polymeric IgA (pIgA, mainly dimers) and pentameric IgM endows these antibodies with several salient features. First, a high valency of antigen-binding sites, which makes them suitable for agglutinating bacteria and viruses; little or no complement-activating potential, which allows them to operate in a noninflammatory fashion; and, most importantly, only J-chain-containing polymers show high affinity for the polymeric Ig receptor (pIgR), also known as transmembrane secretory component (SC). This epithelial glycoprotein mediates active external transfer of pIgA and pentameric IgM to exocrine secretions. Thus, secretory IgA (SIgA) and SIgM, as well as free SC, are generated by endoproteolytic cleavage of the pIgR extracellular domain. The secretory antibodies form the 'first line' of defence against pathogens and noxious substances that favour the mucosae as their portal of entry. The J chain is involved in creating the binding site for pIgR/SC in the Ig polymers, not only by determining the polymeric quaternary structure but apparently also by interacting directly with the receptor protein. Therefore, both the J chain and the pIgR/SC are key proteins in secretory immunity.