グルコセフスホスランスフェラーゼ、マンノセフォスリンファラーゼ、およびグルコキナーゼに欠陥がある大腸菌変異体におけるD-グルコースのリン酸化

遺伝的研究によると、大腸菌にはリン酸化グルコースをリン酸化できる3つの酵素があります：可溶性アデノシン5'-三リン酸依存性グルコキナーゼは、グルコース代謝にわずかな役割しか果たされていません。Glucosephosphotransferaseと呼ばれる酵素II、D-グルコース構成に対して高い特異性。そして、より広い特異性を持つマンノセフリントランフェラーゼと呼ばれる別の酵素II。前者の酵素IIは、グルコースとメチルアルファグルコピラノシドで活性がありますが、後者はD-グルコース、D-マンノース、2-デオキシ-D-グルコース、D-グルコサミン、およびD-マンノサミンで活性です。グルコセフスホスホトランスフェラーゼ活性の喪失につながり、シンボルGPTによって指定される変異は、以前はCATと呼ばれる遺伝子座のPURBマーカーとPYRCマーカーの間にあります。マンノセフィスリントランスフェラーゼMPTの喪失に対する突然変異の軌跡は、EDAとFADD遺伝子の間にあります。グルコキナーゼの喪失に対する変異、GLKは、PTSIおよびDSD遺伝子の間にあります。

Genetic studies show that Escherichia coli has three enzymes capable of phosphorylating glucose: soluble adenosine 5'-triphosphate-dependent glucokinase, which plays only a minor role in glucose metabolism; an enzyme II, called glucosephosphotransferase, with high specificity for the D-glucose configuration; and another enzyme II, called mannosephosphotransferase, with broader specificity. The former enzyme II is active on glucose and methyl-alpha-glucopyranoside, whereas the latter is active on D-glucose, D-mannose, 2-deoxy-D-glucose, D-glucosamine, and D-mannosamine. Mutations leading to loss of glucosephosphotransferase activity and designated by the symbol gpt are between the purB and pyrC markers in a locus previously called cat. The locus of mutations to loss of mannosephosphotransferase, mpt, is between the eda and fadD genes. Mutations to loss of glucokinase, glk, are between the ptsI and dsd genes.