炭素源は、N2フィックスアセトバクタージアゾトロフィカスの呼吸鎖のエネルギー効率に影響を与えます

アセトバクタージアゾトロフィクスは、サトウキビ組織を定着させるジアゾ栄養性細菌です。グルコースは、摂取および代謝の前にペリプラズムでグルコン酸塩に酸化されます。膜結合グルコースデヒドロゲナーゼキノ酵素[補綴群としてのピロロキノリンキノン（PQQ）を含む]がその酸化に関与しています。グルコン酸塩は、ヘキソース単リン酸経路とトリカルボン酸サイクルを介してさらに酸化されます。A. diazotrophicus Pal3は、溶解した酸素が1.0〜2.0％の空気飽和に維持されていることを条件として、唯一のN源が供給されたため、大気窒素を含む化学statで成長しました。グルコースまたは固定Nのグルコン酸塩で成長しているA. diazotrophicusのバイオマス収量は、他の従属栄養細菌と比較して非常に低かった。N固定条件下でのバイオマスの収量は、炭素源としてグルコン酸を使用するN源としてアンモニウムよりも30％以上少なかったが、驚くべきことに、グルコースでは約14％少ない。異なる経路を介したA. diazotrophicusの代謝のための次のスキームが現れました。（1）この生物の呼吸鎖は、異なる培養条件下で呼吸鎖（P：O比）でATP産生の異なる効率を持っていました。（2）n固定は、より高いp：o比が観察された1つの（ただし唯一ではない）状態でした。他の状態は、活性なPQQ関連グルコースデヒドロゲナーゼの発現であると思われます。

Acetobacter diazotrophicus is a diazotrophic bacterium that colonizes sugarcane tissues. Glucose is oxidized to gluconate in the periplasm prior to uptake and metabolism. A membrane-bound glucose dehydrogenase quinoenzyme [which contains pyrroloquinoline quinone (PQQ) as the prosthetic group] is involved in that oxidation. Gluconate is oxidized further via the hexose monophosphate pathway and tricarboxylic acid cycle. A. diazotrophicus PAL3 was grown in a chemostat with atmospheric nitrogen as the sole N source provided that the dissolved oxygen was maintained at 1.0-2.0% air saturation. The biomass yields of A. diazotrophicus growing with glucose or gluconate with fixed N were very low compared with other heterotrophic bacteria. The biomass yields under N-fixing conditions were more than 30% less than with ammonium as the N source using gluconate as the carbon source but, surprisingly, were only about 14% less with glucose. The following scheme for the metabolism of A. diazotrophicus through the different pathways emerged: (1) the respiratory chain of this organism had a different efficiency of ATP production in the respiratory chain (P:O ratio) under different culture conditions; and (2) N fixation was one (but not the sole) condition under which a higher P:O ratio was observed. The other condition appears to be the expression of an active PQQ-linked glucose dehydrogenase.