四量体GFPホモログDSREDの赤蛍光の構造的基礎

緑色の蛍光タンパク質（GFP）は、さまざまな細胞活動を調査するための標準ツールに急速になり、発色タンパク質のスペクトルチューニングを理解するためのモデルシステムとして機能しました。リーフサンゴとアネモンのGFPの遠いホモログは、蛍光タンパク質ファミリーの2つの新しい特性を示します。劇的に赤方偏移したスペクトルとオリゴマー化を形成して四量体を形成します。現在、DSREDの1.9 A Crystal構造、Discosoma Coralの赤い蛍光タンパク質を報告しています。DSREDモノマーはGFPと同様のトポロジーを示しますが、発色団に追加の化学修飾は共役PIシステムを拡張し、赤方偏移のスペクトルを占めている可能性があります。DSREDのオリゴマー化は、2つの化学的に異なるタンパク質界面で発生し、テトラマーを組み立てます。DSRED構造は、赤蛍光タンパク質の機能特性の化学的基礎を明らかにし、GFPホモログのこのサブファミリーの合理的な工学の基礎を提供します。

Green fluorescent protein (GFP) has rapidly become a standard tool for investigating a variety of cellular activities, and has served as a model system for understanding spectral tuning in chromophoric proteins. Distant homologs of GFP in reef coral and anemone display two new properties of the fluorescent protein family: dramatically red-shifted spectra, and oligomerization to form tetramers. We now report the 1.9 A crystal structure of DsRed, a red fluorescent protein from Discosoma coral. DsRed monomers show similar topology to GFP, but additional chemical modification to the chromophore extends the conjugated pi-system and likely accounts for the red-shifted spectra. Oligomerization of DsRed occurs at two chemically distinct protein interfaces to assemble the tetramer. The DsRed structure reveals the chemical basis for the functional properties of red fluorescent proteins and provides the basis for rational engineering of this subfamily of GFP homologs.