HSLUVプロテアーゼ - シャペロン複合体の結晶および溶液構造

HSLUVは、HSLVプロテアーゼとCLP/HSP100ファミリーのシャペロンであるHSLU ATPaseで構成される「原核生物プロテアソーム」です。3.4 HSLUV複合体の結晶構造はここに示されています。HSLUの2つの六角形ATP結合リングは、HSLVプロテアーゼの反対側に密接に結合します。HSLUの「中間ドメイン」は、複合体から外側に伸びています。複合体が組み立てられ、活性な条件下での小さな角度X線散乱データから導出されたHSLUVの溶液構造は、この結晶構造と一致します。複合体が形成されると、HSLUのカルボキシ末端のヘリックスは、HSLVのサブユニットとHSLVの頂端ヘリックスが大幅に変化し、プロテアーゼの活性部位領域に立体構造の変化を伝達します。

HslUV is a "prokaryotic proteasome" composed of the HslV protease and the HslU ATPase, a chaperone of the Clp/Hsp100 family. The 3.4 A crystal structure of an HslUV complex is presented here. Two hexameric ATP binding rings of HslU bind intimately to opposite sides of the HslV protease; the HslU "intermediate domains" extend outward from the complex. The solution structure of HslUV, derived from small angle X-ray scattering data under conditions where the complex is assembled and active, agrees with this crystallographic structure. When the complex forms, the carboxy-terminal helices of HslU distend and bind between subunits of HslV, and the apical helices of HslV shift substantially, transmitting a conformational change to the active site region of the protease.