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シグネチャータグ付けされた突然変異誘発により、SSPセリンプロテアーゼ（V8プロテアーゼ）がさまざまな感染モデルにおける黄色ブドウ球菌のin vivo成長と生存に寄与することが明らかになり、以前の研究は、SSPが微生物接着の制御に役割を果たすことができることを示しました。この研究では、黄色ブドウ球菌RN6390のSSP遺伝子座内のオペロン構造について説明します。V8プロテアーゼをコードするSSP遺伝子はSSPAとして指定され、40.6-kDaシステインプロテアーゼをコードするSSPBと、未知の機能の12.9 kDaタンパク質をコードするSSPCが続きます。黄色ブドウ球菌SP6391はRN6390の同質誘導体であり、SSPA機能の特定の損失が非極性対立遺伝子置換変異を通じて達成されました。SSPAを失うことに加えて、SP6391の培養上清は、22〜23 kDaタンパク質の損失とSSPBに対応する40 kDaタンパク質の出現を示しました。40 kDa SSPBタンパク質は変性コラーゲンを分解する可能性がありますが、我々のデータは、これが通常SSPAによって処理されて成熟したシステインプロテアーゼを形成する前駆体型であることを確立しています。SP6391の培養上清も、29〜32 kDaの範囲で新しい42-kDaグルコサミニダーゼとグロコサミニダーゼ活性を促進しました。SSPAの非極性不活性化は多面的効果を及ぼしましたが、黄色ブドウ球菌SP6391は、RN6390と比較して組織膿瘍感染モデルで毒性の強化を示しました。したがって、SSPAはSSPBの成熟に必要であり、自己分解活性の制御に役割を果たすが、それ自体が組織膿瘍感染症の発生に重要な貢献をしないと結論付けます。
シグネチャータグ付けされた突然変異誘発により、SSPセリンプロテアーゼ（V8プロテアーゼ）がさまざまな感染モデルにおける黄色ブドウ球菌のin vivo成長と生存に寄与することが明らかになり、以前の研究は、SSPが微生物接着の制御に役割を果たすことができることを示しました。この研究では、黄色ブドウ球菌RN6390のSSP遺伝子座内のオペロン構造について説明します。V8プロテアーゼをコードするSSP遺伝子はSSPAとして指定され、40.6-kDaシステインプロテアーゼをコードするSSPBと、未知の機能の12.9 kDaタンパク質をコードするSSPCが続きます。黄色ブドウ球菌SP6391はRN6390の同質誘導体であり、SSPA機能の特定の損失が非極性対立遺伝子置換変異を通じて達成されました。SSPAを失うことに加えて、SP6391の培養上清は、22〜23 kDaタンパク質の損失とSSPBに対応する40 kDaタンパク質の出現を示しました。40 kDa SSPBタンパク質は変性コラーゲンを分解する可能性がありますが、我々のデータは、これが通常SSPAによって処理されて成熟したシステインプロテアーゼを形成する前駆体型であることを確立しています。SP6391の培養上清も、29〜32 kDaの範囲で新しい42-kDaグルコサミニダーゼとグロコサミニダーゼ活性を促進しました。SSPAの非極性不活性化は多面的効果を及ぼしましたが、黄色ブドウ球菌SP6391は、RN6390と比較して組織膿瘍感染モデルで毒性の強化を示しました。したがって、SSPAはSSPBの成熟に必要であり、自己分解活性の制御に役割を果たすが、それ自体が組織膿瘍感染症の発生に重要な貢献をしないと結論付けます。
Signature tagged mutagenesis has recently revealed that the Ssp serine protease (V8 protease) contributes to in vivo growth and survival of Staphylococcus aureus in different infection models, and our previous work indicated that Ssp could play a role in controlling microbial adhesion. In this study, we describe an operon structure within the ssp locus of S. aureus RN6390. The ssp gene encoding V8 protease is designated as sspA, and is followed by sspB, which encodes a 40.6-kDa cysteine protease, and sspC, which encodes a 12.9-kDa protein of unknown function. S. aureus SP6391 is an isogenic derivative of RN6390, in which specific loss of SspA function was achieved through a nonpolar allelic replacement mutation. In addition to losing SspA, the culture supernatant of SP6391 showed a loss of 22- to 23-kDa proteins and the appearance of a 40-kDa protein corresponding to SspB. Although the 40-kDa SspB protein could degrade denatured collagen, our data establish that this is a precursor form which is normally processed by SspA to form a mature cysteine protease. Culture supernatant of SP6391 also showed a new 42-kDa glucosaminidase and enhanced glucosaminidase activity in the 29 to 32 kDa range. Although nonpolar inactivation of sspA exerted a pleiotropic effect, S. aureus SP6391 exhibited enhanced virulence in a tissue abscess infection model relative to RN6390. Therefore, we conclude that SspA is required for maturation of SspB and plays a role in controlling autolytic activity but does not by itself exert a significant contribution to the development of tissue abscess infections.
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