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Nucleic acids research2001Feb01Vol.29issue(3)

P300/CBPの植物オーソログ:後生動物P300/CBPアセチルトランスフェラーゼ関連タンパク質のコアドメインの保存

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

P300およびCBPは、細胞の分化、成長、および恒常性を制御する幅広い細胞遺伝子発現プログラムの実行に転写コアリュレーターとして関与します。両方のタンパク質は、配列特異的転写因子とともに作用して、コアヒストンといくつかの転写因子に向けた固有のアセチルトランスフェラーゼ活性を介して標的遺伝子のクロマチン構造を修飾します。これまでのところ、P300関連のタンパク質は、ショウジョウバエやカエノルハブディ炎のエレガンスから人間に至るまでの動物で報告されてきました。このレポートでは、植物シロイヌナズナの植物のP300/CBP様ポリペプチドについて説明します。興味深いことに、動物と植物P300/CBPの間の相同性は、主にC末端セグメントに限定されており、長さは約600アミノ酸であり、アセチルトランスフェラーゼとE1A結合ドメインを含みます。この保存が順番に保存されているかどうかを調べました。ヒトp300におけるアセチルトランスフェラーゼ活性に重要な同じアミノ酸残基も、植物のオーソログの1つの機能に重要です。驚くべきことに、植物タンパク質は、哺乳類P300/CBPの結合特異性を要約する方法でアデノウイルスE1Aタンパク質に結合します。P300/CBPの拡張セグメントの顕著な保存は、それがすべての後生動物生物に不可欠な機能を果たす機能を果たす機能を構成する可能性があることを示唆しています。

P300およびCBPは、細胞の分化、成長、および恒常性を制御する幅広い細胞遺伝子発現プログラムの実行に転写コアリュレーターとして関与します。両方のタンパク質は、配列特異的転写因子とともに作用して、コアヒストンといくつかの転写因子に向けた固有のアセチルトランスフェラーゼ活性を介して標的遺伝子のクロマチン構造を修飾します。これまでのところ、P300関連のタンパク質は、ショウジョウバエやカエノルハブディ炎のエレガンスから人間に至るまでの動物で報告されてきました。このレポートでは、植物シロイヌナズナの植物のP300/CBP様ポリペプチドについて説明します。興味深いことに、動物と植物P300/CBPの間の相同性は、主にC末端セグメントに限定されており、長さは約600アミノ酸であり、アセチルトランスフェラーゼとE1A結合ドメインを含みます。この保存が順番に保存されているかどうかを調べました。ヒトp300におけるアセチルトランスフェラーゼ活性に重要な同じアミノ酸残基も、植物のオーソログの1つの機能に重要です。驚くべきことに、植物タンパク質は、哺乳類P300/CBPの結合特異性を要約する方法でアデノウイルスE1Aタンパク質に結合します。P300/CBPの拡張セグメントの顕著な保存は、それがすべての後生動物生物に不可欠な機能を果たす機能を果たす機能を構成する可能性があることを示唆しています。

p300 and CBP participate as transcriptional coregulators in the execution of a wide spectrum of cellular gene expression programs controlling cell differentiation, growth and homeostasis. Both proteins act together with sequence-specific transcription factors to modify chromatin structure of target genes via their intrinsic acetyltransferase activity directed towards core histones and some transcription factors. So far, p300-related proteins have been described in animals ranging from Drosophila and Caenorhabditis elegans to humans. In this report, we describe p300/CBP-like polypeptides in the plant Arabidopsis thaliana. Interestingly, homology between animal and plant p300/CBP is largely restricted to a C-terminal segment, about 600 amino acids in length, which encompasses acetyltransferase and E1A-binding domains. We have examined whether this conservation in sequence is paralleled by a conservation in function. The same amino acid residues critical for acetyltransferase activity in human p300 are also critical for the function of one of the plant orthologs. Remarkably, plant proteins bind to the adenovirus E1A protein in a manner recapitulating the binding specificity of mammalian p300/CBP. The striking conservation of an extended segment of p300/CBP suggests that it may constitute a functional entity fulfilling functions that may be essential for all metazoan organisms.

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