昆虫のファルネソール酸化：昆虫の幼虫ホルモンの生合成が特定のアルコールオキシダーゼによって媒介されるという証拠

ファルネソールのファルネソ酸への酸化は、昆虫の幼虫ホルモン生合成の重要なステップです。ここでは、タバコホーンワームの幼虫corpora alnataホモジネートのファルネソールへの酵素触媒酸化の酵素触媒酸化の予備的特性評価を提示します。高度に基質特異的であるこの変換は、1ミクロムと6〜7の間でpH最適なk（m）が見られます。化学修飾実験の結果は、酵素が活性部位チロシン残基を持っていることを示しています。成人のファルネソール酸化M. sexta corpora allataホモジネートは、以前にデヒドロゲナーゼによって触媒されていると特定されていましたが、幼虫の対応する変換はニコチンアミド補因子の添加によっては影響されません。代わりに、酵素活性はFADの添加によりわずかに増強され、インキュベーションが嫌気的に行われると減少し、ジチオナイトナトリウムまたはグルコースオキシダーゼのいずれかが添加されると完全に阻害されます。さまざまな添加物の効果は、ファルネソールのファルネソールへの酸化には金属酸化還元中心を必要としないことを示唆していますが、1,10-フェナントロリン（4,7-フェナントロリンではありません）は、ファルネソール酸化の弱い不可逆的な阻害剤です（IC（50）=11 mm）。外因性金属（Fe2+、Cu2+、Ni2+、およびCo2+）を添加すると、Farnesol代謝に異なる効果が生じ、Cu2+は高度に阻害されました。まとめると、このデータは、幼虫corpora allataのファルネソールへの酸化が特定の酸素依存性酵素、おそらくフラビンおよび/または鉄依存性オキシダーゼによって媒介されることを示唆しています。

The oxidation of farnesol to farnesoic acid is a key step in insect juvenile hormone biosynthesis. We herein present preliminary characterization of the enzyme-catalyzed oxidation of farnesol to farnesal in larval corpora allata homogenates of the tobacco hornworm, Manduca sexta. This conversion, which is highly substrate specific, has a K(m) apparent of 1 microM and a pH optimum between 6 and 7. Results from chemical modification experiments indicate that the enzyme possesses an active site tyrosine residue. Although farnesol oxidation in adult M. sexta corpora allata homogenates was previously identified as being catalyzed by a dehydrogenase, the corresponding conversion in larvae is not effected by the addition of nicotinamide cofactors. Instead, enzymatic activity is slightly enhanced by the addition of FAD, decreases when incubations are performed anaerobically, and is completely inhibited when either sodium dithionite or glucose oxidase is added. Although the effect of various additives suggests that the oxidation of farnesol to farnesal does not require a metal redox center, 1,10-phenanthroline (but not 4,7-phenanthroline) is a weak irreversible inhibitor of farnesol oxidation (IC(50)=11 mM). The addition of exogenous metals (Fe2+, Cu2+, Ni2+, and Co2+) caused differential effects on farnesol metabolism, with Cu2+ being highly inhibitory. Taken together, this data suggests that the oxidation of farnesol to farnesal in larval corpora allata is mediated by a specific oxygen-dependent enzyme, perhaps a flavin and/or iron-dependent oxidase.