足場タンパク質とウイルスアセンブリにおけるその役割

足場タンパク質は、高分子複合体のアセンブリの触媒、調節、または調節に必要なタンパク質です。それらは、アセンブリ中に特に新生タンパク質複合体と関連付けられていますが、その後除去され、成熟した構造には存在しません。足場タンパク質は、主にウイルスシステム、特に二本鎖DNAバクテリオファージから記載されていますが、おそらくすべての生物系の基本プロセスである高分子アセンブリでより一般的な役割を果たす可能性があります。足場タンパク質は、正しいタンパク質間相互作用の形成を積極的に促進するか、より一般的にはアセンブリの核形成と促進によって特定の方法で作用する可能性があります。また、タンパク質の折り畳みにおける分子シャペロンの役割と多くの点で、不適切な相互作用の形成を防ぐことにより、アセンブリプロセスの忠実度を確保するために働くこともできます。ウイルスでは、足場タンパク質は内部コアと外部ブレースの両方の形で見られ、精巧で複雑な構造を形成する可能性があります。このレビューでは、ウイルス足場タンパク質に焦点を当て、最近の構造的および機能的情報が増加している量が利用可能になります。

Scaffolding proteins are proteins that are required to catalyse, regulate or modulate some step in the assembly of a macromolecular complex. They associate specifically with the nascent protein complex during assembly, but are subsequently removed, and are absent from the mature structure. Scaffolding proteins have been described primarily from viral systems, in particular from the double-stranded DNA bacteriophages, but most likely play a more general role in macromolecular assembly, a fundamental process in all biological systems. Scaffolding proteins may act in a specific fashion, by actively encouraging the formation of correct protein-protein interactions, or more generally by nucleating and promoting assembly. They may also work to ensure the fidelity of the assembly process by preventing the formation of improper interactions, in many ways similar to the role of molecular chaperones in protein folding. In viruses, scaffolding proteins are found both in the form of internal cores and external bracing, and may form elaborate and complex structures. This review will focus on the viral scaffolding proteins, for which an increasing amount of structural and functional information has recently become available.