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Comparative biochemistry and physiology. Toxicology & pharmacology : CBP2000Dec01Vol.127issue(3)

コアラ肝臓のシトクロムP450 4A、ペルオキシソーム酵素およびニコチンアミド補因子

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文献タイプ:
  • Comparative Study
  • Journal Article
概要
Abstract

コアラ(Phascolarctos cinereus)およびTammar Wallaby(Macropus eugenii)の酸化的活性A A酸化活性Aのミクロソームラウリン酸ヒドロキシラーゼ活性とシアン化感覚パルミトイルコエンザイムの肝レベルを調べ、ラットで決定された結果と比較した結果を比較しました。ミクロソームラウリン酸ヒドロキシル化は、タマーワラビーまたはラットよりもコアラの方が有意に高かった。しかし、コアラでは、シアン化物に依存しないパルミトイルCoA酸化が存在していました。また、これらの種の肝ニコチンアミド補因子も決定しました。肝臓のニコチンアミド - アデニンジヌクレオチド(NAD)およびNAD/ニコチンアミド - ジヌクレオチドリン酸(NADP)の比は、タマールワラビーおよびラット肝臓よりもコアラの方が高かった。Koala肝臓mRNAの逆転写、続いてCYP4Aファミリーの高度に保存された領域に基づいたプライマーを使用したポリメラーゼ連鎖反応により、約70%のヌクレオチドを備えた部分的、ほぼ完全な長さ、cDNAクローンがクローニングされ、ヒトに対して推定されたアミノ酸配列同一性がクローニングされました。CYP4A11。CYPはCYP4A15と名付けられています。

コアラ(Phascolarctos cinereus)およびTammar Wallaby(Macropus eugenii)の酸化的活性A A酸化活性Aのミクロソームラウリン酸ヒドロキシラーゼ活性とシアン化感覚パルミトイルコエンザイムの肝レベルを調べ、ラットで決定された結果と比較した結果を比較しました。ミクロソームラウリン酸ヒドロキシル化は、タマーワラビーまたはラットよりもコアラの方が有意に高かった。しかし、コアラでは、シアン化物に依存しないパルミトイルCoA酸化が存在していました。また、これらの種の肝ニコチンアミド補因子も決定しました。肝臓のニコチンアミド - アデニンジヌクレオチド(NAD)およびNAD/ニコチンアミド - ジヌクレオチドリン酸(NADP)の比は、タマールワラビーおよびラット肝臓よりもコアラの方が高かった。Koala肝臓mRNAの逆転写、続いてCYP4Aファミリーの高度に保存された領域に基づいたプライマーを使用したポリメラーゼ連鎖反応により、約70%のヌクレオチドを備えた部分的、ほぼ完全な長さ、cDNAクローンがクローニングされ、ヒトに対して推定されたアミノ酸配列同一性がクローニングされました。CYP4A11。CYPはCYP4A15と名付けられています。

We have examined hepatic levels of microsomal lauric acid hydroxylase activity and cyanide-insensitive palmitoyl coenzyme A oxidative activity in koala (Phascolarctos cinereus) and tammar wallaby (Macropus eugenii) and compared our results to those determined in rat. Microsomal lauric acid hydroxylation was significantly higher in koala than in tammar wallaby or rat. However, cyanide-insensitive palmitoyl-CoA oxidation was absent in the koala. We have also determined the hepatic nicotinamide cofactors in these species. Hepatic nicotinamide-adenine dinucleotide (NAD) and the ratio of NAD/nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate (NADP) were higher in koala than in tammar wallaby and rat liver. Reverse transcription of koala liver mRNA, followed by polymerase chain reaction using primers based on highly conserved areas in the CYP4A family led to the cloning of a partial, near full length, cDNA clone with approximately 70% nucleotide and deduced amino acid sequence identity to human CYP4A11. The CYP has been named CYP4A15.

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