タンパク質ジスルフィドイソメラーゼは、コレラ毒素を展開するためにレドックス依存性のシャペロンとして作用します

コレラ毒素は、コレラのビブリオのペリプラズムの2つのサブユニットから組み立てられ、標的細胞の類似のコンパートメントで分解されます。小胞体（ER）の内腔（ER）は、A1鎖がサイトゾルに輸送されます。ERルーメンのタンパク質ジスルフィドイソメラーゼ（PDI）が機能し、鎖が切断されたら毒素を分解して展開することを示します。PDIは酸化還元駆動型のシャペロンとして機能します。縮小状態では、Aチェーンに結合し、酸化状態では解放します。我々の結果は、コレラ毒素の経路を説明し、サイトゾルへの逆行性タンパク質輸送におけるPDIの役割を示唆し、PDIが新規タイプのシャペロンとして作用できることを示しています。ATPase、サイクル。

Cholera toxin is assembled from two subunits in the periplasm of Vibrio cholerae and disassembled in the analogous compartment of target cells, the lumen of the endoplasmic reticulum (ER), before a fragment of it, the A1 chain, is transported into the cytosol. We show that protein disulfide isomerase (PDI) in the ER lumen functions to disassemble and unfold the toxin once its A chain has been cleaved. PDI acts as a redox-driven chaperone; in the reduced state, it binds to the A chain and in the oxidized state it releases it. Our results explain the pathway of cholera toxin, suggest a role for PDI in retrograde protein transport into the cytosol, and indicate that PDI can act as a novel type of chaperone, whose binding and release of substrates is regulated by a redox, rather than an ATPase, cycle.