溶血活性が異なるStichodactyla helianthusからの2つのサイトリシンアイソフォームの一次構造

Sticholysin I（ST-I）およびSticholysin II（ST-II）は、シーアンモンStichodactyla helianthusから精製されたサイトリシンであり、高度な配列同一性（93％）ですが、溶血活性が明らかに違います。ST-IおよびST-IIの異なる挙動の構造決定因子にさらに進むために、ここでは、完全なアミノ酸配列と両方のタンパク質のコンセンサス二次構造予測を報告します。ST-II一次構造の完全な決定により、サイトリシンIIIアミノ酸配列の部分的な修正が確認されます。ST-IとST-IIの間の非保守的な変更はすべて、N末端にあります。予測によれば、これらの変化は、孔形成イベント中にアルファヘリックスの同じ表面に配置され、ST-IとST-IIの間の溶血活性の観察された違いを説明できます。

Sticholysin I (St-I) and sticholysin II (St-II) are cytolysins purified from the sea anemone Stichodactyla helianthus with a high degree of sequence identity (93%) but clearly differenced in their hemolytic activity. In order to go further into the structural determinants for the different behavior of St-I and St-II, we report here the complete amino acid sequences and the consensus secondary structure prediction of both proteins. The complete determination of St-II primary structure confirms the partial revision of cytolysin III amino acid sequence. All nonconservative changes between St-I and St-II are located at the N-terminal. According to our prediction these changes could be located at the same face of an alpha-helix during pore formation events and could account for the observed differences in hemolytic activity between St-I and St-II.