エオシノフィルの結晶構造18での主要な塩基性タンパク質。特異性のパラダイムシフトを伴う非定型レクチン

好酸球主要な塩基性タンパク質（EMBP）は、好酸球初代顆粒の結晶コアの主要な成分です。EMBPは、喘息などのアレルギー疾患における上皮細胞の損傷、剥離、気管支痙攣に直接関与しています。ここでは、分解能1.8でのEMBPの結晶構造を報告し、それが最小のアミノ酸配列同一性（約15--28％）を共有するC型レクチンスーパーファミリーのメンバーのメンバーと類似していることを示します。ただし、このタンパク質にはCa（2+）/炭水化物結合部位がありません。私たちの分析は、EMBPがヘパリンに特異的に結合することを示唆しています。結果に基づいて、このタンパク質に対して可能な新しい機能を提案します。これは、EMBP関数に影響を与える可能性が高いです。

The eosinophil major basic protein (EMBP) is the predominant constituent of the crystalline core of the eosinophil primary granule. EMBP is directly implicated in epithelial cell damage, exfoliation, and bronchospasm in allergic diseases such as asthma. Here we report the crystal structure of EMBP at 1.8 A resolution, and show that it is similar to that of members of the C-type lectin superfamily with which it shares minimal amino acid sequence identity (approximately 15--28%). However, this protein lacks a Ca(2+)/carbohydrate-binding site. Our analysis suggests that EMBP specifically binds heparin. Based on our results, we propose a possible new function for this protein, which is likely to have implications for EMBP function.