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ラットグルタチオンS-トランスフェラーゼ（GST）M4（RGSTM4）遺伝子の存在はしばらく知られていますが、対応するタンパク質はまだ組織から精製されていません。したがって、組換えRGSTM4-4は、化学的に合成されたRGSTM4遺伝子から大腸菌で発現しました。1-クロロ-2,4-ジニトロベンゼン（cDNB）コンジュゲーション反応のRGSTM4-4の触媒効率（K（CAT）/K（M））は、よく特徴付けられた相同性RGSTM11のそれよりも50-180倍少なかった-1、および同じ反応の最適なpHは、RGSTM1-1の6.5とは対照的に、RGSTM4-4で8.5でした。分子モデリング研究は、RGSTM4-4のヘリックスalpha4領域の重要な置換がこのPK（A）の違いを説明すると予測しています。RGSTM4-4の顕著な構造的特徴は、他のMUクラスGSTのTyr-115の代わりにCys-115残基です。Cys-115のチオールグループは酸化還元反応性であり、GSHでさえ混合ジスルフィドを容易に形成します。酵素のglutathiolated型は触媒的に活性です。変異したRGSTM4-4（C115Y）は、野生型RGSTM4-4よりも6〜10倍の触媒効率が大きかった。MUクラスGSTの間で保存された残基であるTRP-45は、酵素活性とグルタチオン親和性マトリックスへの結合の両方でRGSTM4-4で不可欠です。RGSTM4のユニークなC末端ウンセペプチドまたはトリデカペプチドのいずれかに向けられた抗体は、ラットおよびマウスの肝臓GSTSと反応して、低基底レベルで存在するオーソロガスマウスGSTM4-4を明らかにしましたが、マウス肝臓で誘導されます。酸化還元活性Cys-115残基を含むげっ歯類Mu GSTのこのサブクラスは、酸化ストレスに応じて特殊な生理学的機能を持つ可能性があります。
ラットグルタチオンS-トランスフェラーゼ（GST）M4（RGSTM4）遺伝子の存在はしばらく知られていますが、対応するタンパク質はまだ組織から精製されていません。したがって、組換えRGSTM4-4は、化学的に合成されたRGSTM4遺伝子から大腸菌で発現しました。1-クロロ-2,4-ジニトロベンゼン（cDNB）コンジュゲーション反応のRGSTM4-4の触媒効率（K（CAT）/K（M））は、よく特徴付けられた相同性RGSTM11のそれよりも50-180倍少なかった-1、および同じ反応の最適なpHは、RGSTM1-1の6.5とは対照的に、RGSTM4-4で8.5でした。分子モデリング研究は、RGSTM4-4のヘリックスalpha4領域の重要な置換がこのPK（A）の違いを説明すると予測しています。RGSTM4-4の顕著な構造的特徴は、他のMUクラスGSTのTyr-115の代わりにCys-115残基です。Cys-115のチオールグループは酸化還元反応性であり、GSHでさえ混合ジスルフィドを容易に形成します。酵素のglutathiolated型は触媒的に活性です。変異したRGSTM4-4（C115Y）は、野生型RGSTM4-4よりも6〜10倍の触媒効率が大きかった。MUクラスGSTの間で保存された残基であるTRP-45は、酵素活性とグルタチオン親和性マトリックスへの結合の両方でRGSTM4-4で不可欠です。RGSTM4のユニークなC末端ウンセペプチドまたはトリデカペプチドのいずれかに向けられた抗体は、ラットおよびマウスの肝臓GSTSと反応して、低基底レベルで存在するオーソロガスマウスGSTM4-4を明らかにしましたが、マウス肝臓で誘導されます。酸化還元活性Cys-115残基を含むげっ歯類Mu GSTのこのサブクラスは、酸化ストレスに応じて特殊な生理学的機能を持つ可能性があります。
Although the existence of the rat glutathione S-transferase (GST) M4 (rGSTM4) gene has been known for some time, the corresponding protein has not as yet been purified from tissue. A recombinant rGSTM4-4 was thus expressed in Escherichia coli from a chemically synthesized rGSTM4 gene. The catalytic efficiency (k(cat)/K(m)) of rGSTM4-4 for the 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB) conjugation reaction was 50-180-fold less than that of the well-characterized homologous rGSTM1-1, and the pH optimum for the same reaction was 8.5 for rGSTM4-4 as opposed to 6.5 for rGSTM1-1. Molecular-modelling studies predict that key substitutions in the helix alpha4 region of rGSTM4-4 account for this pK(a) difference. A notable structural feature of rGSTM4-4 is the Cys-115 residue in place of the Tyr-115 of other Mu-class GSTs. The thiol group of Cys-115 is redox-reactive and readily forms a mixed disulphide even with GSH; the S-glutathiolated form of the enzyme is catalytically active. A mutated rGSTM4-4 (C115Y) had 6-10-fold greater catalytic efficiency than the wild-type rGSTM4-4. Trp-45, a conserved residue among Mu-class GSTs, is essential in rGSTM4-4 for both enzyme activity and binding to glutathione affinity matrices. Antibodies directed against either the unique C-terminal undecapeptide or tridecapeptide of rGSTM4 reacted with rat and mouse liver GSTs to reveal an orthologous mouse GSTM4-4 present at low basal levels but which is inducible in mouse liver. This subclass of rodent Mu GSTs with redox-active Cys-115 residues could have specialized physiological functions in response to oxidative stress.
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