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ペプチド結合形成は、タンパク質合成の主要な反応です。それは、大きな（50S）リボソームサブユニットのペプチジルトランスフェラーゼセンターで行われます。反応の過程で、ポリペプチドはペプチジル移動RNAからアミノアシルTRNAのアルファアミノ基に移動します。50年代サブユニットの結晶構造は、活性部位から18 A以内にタンパク質がなかったため、RNA酵素としてペプチジルトランスフェラーゼが明らかになりました。報告された23SリボソームRNA（大腸菌番号）における普遍的に保存されたアデニン残基A2451のユニークな構造的および生化学的特徴は、このヌクレオチドを主触媒残基として含むRRNA触媒作用のメカニズムの提案をもたらしました。in vitro遺伝学により、ペプチド結合形成の全体的な速度についてA2451の重要性をテストすることができました。ここでは、変異A2451を伴う大きなリボソームサブユニットがいくつかの独立したアッセイで有意なペプチジルトランスフェラーゼ活性を示したことを報告します。別のヌクレオチドであるG2447での変異は、触媒特性をA2451（参照2、3）にするために不可欠であり、トランスペプチド活性を劇的に変化させませんでした。推定触媒残基の変化はペプチジル移動の速度にひどく影響しないため、リボソームは明らかに化学触媒を介してトランスペプチド化を促進します。タンパク質合成の基質を適切に配置することにより。
ペプチド結合形成は、タンパク質合成の主要な反応です。それは、大きな（50S）リボソームサブユニットのペプチジルトランスフェラーゼセンターで行われます。反応の過程で、ポリペプチドはペプチジル移動RNAからアミノアシルTRNAのアルファアミノ基に移動します。50年代サブユニットの結晶構造は、活性部位から18 A以内にタンパク質がなかったため、RNA酵素としてペプチジルトランスフェラーゼが明らかになりました。報告された23SリボソームRNA（大腸菌番号）における普遍的に保存されたアデニン残基A2451のユニークな構造的および生化学的特徴は、このヌクレオチドを主触媒残基として含むRRNA触媒作用のメカニズムの提案をもたらしました。in vitro遺伝学により、ペプチド結合形成の全体的な速度についてA2451の重要性をテストすることができました。ここでは、変異A2451を伴う大きなリボソームサブユニットがいくつかの独立したアッセイで有意なペプチジルトランスフェラーゼ活性を示したことを報告します。別のヌクレオチドであるG2447での変異は、触媒特性をA2451（参照2、3）にするために不可欠であり、トランスペプチド活性を劇的に変化させませんでした。推定触媒残基の変化はペプチジル移動の速度にひどく影響しないため、リボソームは明らかに化学触媒を介してトランスペプチド化を促進します。タンパク質合成の基質を適切に配置することにより。
Peptide bond formation is the principal reaction of protein synthesis. It takes place in the peptidyl transferase centre of the large (50S) ribosomal subunit. In the course of the reaction, the polypeptide is transferred from peptidyl transfer RNA to the alpha-amino group of amino acyl-tRNA. The crystallographic structure of the 50S subunit showed no proteins within 18 A from the active site, revealing peptidyl transferase as an RNA enzyme. Reported unique structural and biochemical features of the universally conserved adenine residue A2451 in 23S ribosomal RNA (Escherichia coli numbering) led to the proposal of a mechanism of rRNA catalysis that implicates this nucleotide as the principal catalytic residue. In vitro genetics allowed us to test the importance of A2451 for the overall rate of peptide bond formation. Here we report that large ribosomal subunits with mutated A2451 showed significant peptidyl transferase activity in several independent assays. Mutations at another nucleotide, G2447, which is essential to render catalytic properties to A2451 (refs 2, 3), also did not dramatically change the transpeptidation activity. As alterations of the putative catalytic residues do not severely affect the rate of peptidyl transfer the ribosome apparently promotes transpeptidation not through chemical catalysis, but by properly positioning the substrates of protein synthesis.
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