ケラチン化組織からの可溶性タンパク質抽出物の特性評価：髪、爪、層角層に広く分布しているユビキチンの同定

部分的なタンパク質抽出物は、尿素と界面界面活性剤の非存在下で、髪、爪、層層から調製されました。これらの抽出物のトリシンソジルドデシル硫酸ポリアクリルアミドゲル電気泳動は、主にケラチン帯で構成される全体タンパク質抽出物とは明らかに異なる低分子体重タンパク質が豊富なパターンを示しました。いくつかのタンパク質バンドは、各角質化された組織またはその由来種を特徴付けました。さらに、約7 kDAの主要なバンドをユビキチンとして特定しました。ユビキチンは、電気青斑タンパク質帯域の直接アミノ酸配列分析を通じて、非リソソームタンパク質分解を媒介するユビキタイティック分布タンパク質です。部分抽出は、角化組織に保持されている可溶性タンパク質の調査に役立ちます。

Partial protein extracts were prepared from hair, nail, and stratum corneum in the absence of urea and interfacial surfactant. Tricine-sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoreses of these extracts showed low-molecular weight protein-rich patterns apparently different from those of whole protein extracts, which mainly consist of keratin bands. Several protein bands characterized each keratinized tissue or its derived species. In addition, we identified a major band of approximately 7 kDa as ubiquitin, a ubiquitously distributed protein that mediates non-lysosomal protein degradation, through direct amino acid sequence analysis of the electro-blotted protein band. The partial extraction is useful for investigation of soluble proteins retained in the keratinized tissues.