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光退色後の蛍光回復（FRAP）の実験30年前に始まり、生細胞の蛍光タンパク質の横方向の可動性とダイナミクスを視覚化しました。その人気は、緑色の蛍光タンパク質（GFP）で非侵襲的な蛍光タグ付けが可能になると増加しました。多くの研究者は、GFPを使用して固定または生細胞の融合タンパク質の局在を研究していますが、同じ蛍光タンパク質を使用して、生細胞のタンパク質移動度を研究することもできます。ここでは、FRAPの可能性を確認して、単一の生細胞内でタンパク質のダイナミクスと活動を研究します。これらの測定は、光退色プロトコルを備えたほとんどの標準的な共焦点レーザースキャン顕微鏡で行うことができます。
光退色後の蛍光回復（FRAP）の実験30年前に始まり、生細胞の蛍光タンパク質の横方向の可動性とダイナミクスを視覚化しました。その人気は、緑色の蛍光タンパク質（GFP）で非侵襲的な蛍光タグ付けが可能になると増加しました。多くの研究者は、GFPを使用して固定または生細胞の融合タンパク質の局在を研究していますが、同じ蛍光タンパク質を使用して、生細胞のタンパク質移動度を研究することもできます。ここでは、FRAPの可能性を確認して、単一の生細胞内でタンパク質のダイナミクスと活動を研究します。これらの測定は、光退色プロトコルを備えたほとんどの標準的な共焦点レーザースキャン顕微鏡で行うことができます。
Experiments with fluorescence recovery after photobleaching (FRAP) started 30 years ago to visualize the lateral mobility and dynamics of fluorescent proteins in living cells. Its popularity increased when non-invasive fluorescent tagging became possible with the green fluorescent protein (GFP). Many researchers use GFP to study the localization of fusion proteins in fixed or living cells, but the same fluorescent proteins can also be used to study protein mobility in living cells. Here we review the potential of FRAP to study protein dynamics and activity within a single living cell. These measurements can be made with most standard confocal laser-scanning microscopes equipped with photobleaching protocols.
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