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ダイペプチド（DPP）の結合タンパク質依存性ABC輸送体をコードする遺伝子は、Lactococcus lactis subspで同定されました。Cremoris MG1363。6つのORF（DPPADPPPBCDF）の2つ（DPPAとDPPP）は、ペプチドおよびフェロモン結合タンパク質と相同のタンパク質をコードします。DPPP遺伝子には、連鎖止めのナンセンス変異とその機能を損なう可能性のあるフレームシフトが含まれています。DPP遺伝子の機能は、相同組換えによる破壊変異体の構築によって証明されました。DPPAおよびタンパク質分解系の他のさまざまな成分の発現は、合成およびペプチドが豊富な培地で、および1つ以上のシステム（OPP、DTPT、および/またはDPP）に欠陥がある同性ペプチドトランスポート変異体を使用して研究されました。ペプチドが豊富な培地では、DPPAはOPPとDTPTを欠く変異体で最大限に発現しました。DPPAの発現も成長段階に依存し、トリロイシンとトリバリンによって抑制されました。Leucineが媒体に存在したとき、DPPA発現に対するTri-Leucineの効果は廃止されました。重要なことに、DPPシステムはタンパク質分解系の他の成分の発現も調節しました。この調節は、Divalineの内在化によって達成され、プロテイナーゼPRTPおよびペプチダーゼPEPNおよびPEPCの発現に30〜50％の阻害を引き起こしました。DPPAの調節と同様に、高濃度のバリンが存在した場合、抑制効果はもはや観察されませんでした。ペプチドとアミノ酸によるタンパク質分解系の成分の複雑な調節は、新しい公開データと公開されたデータに照らして議論されています。
ダイペプチド（DPP）の結合タンパク質依存性ABC輸送体をコードする遺伝子は、Lactococcus lactis subspで同定されました。Cremoris MG1363。6つのORF（DPPADPPPBCDF）の2つ（DPPAとDPPP）は、ペプチドおよびフェロモン結合タンパク質と相同のタンパク質をコードします。DPPP遺伝子には、連鎖止めのナンセンス変異とその機能を損なう可能性のあるフレームシフトが含まれています。DPP遺伝子の機能は、相同組換えによる破壊変異体の構築によって証明されました。DPPAおよびタンパク質分解系の他のさまざまな成分の発現は、合成およびペプチドが豊富な培地で、および1つ以上のシステム（OPP、DTPT、および/またはDPP）に欠陥がある同性ペプチドトランスポート変異体を使用して研究されました。ペプチドが豊富な培地では、DPPAはOPPとDTPTを欠く変異体で最大限に発現しました。DPPAの発現も成長段階に依存し、トリロイシンとトリバリンによって抑制されました。Leucineが媒体に存在したとき、DPPA発現に対するTri-Leucineの効果は廃止されました。重要なことに、DPPシステムはタンパク質分解系の他の成分の発現も調節しました。この調節は、Divalineの内在化によって達成され、プロテイナーゼPRTPおよびペプチダーゼPEPNおよびPEPCの発現に30〜50％の阻害を引き起こしました。DPPAの調節と同様に、高濃度のバリンが存在した場合、抑制効果はもはや観察されませんでした。ペプチドとアミノ酸によるタンパク質分解系の成分の複雑な調節は、新しい公開データと公開されたデータに照らして議論されています。
The genes encoding a binding-protein-dependent ABC transporter for dipeptides (Dpp) were identified in Lactococcus lactis subsp. cremoris MG1363. Two (dppA and dppP) of the six ORFs (dppAdppPBCDF) encode proteins that are homologous to peptide- and pheromone-binding proteins. The dppP gene contains a chain-terminating nonsense mutation and a frame-shift that may impair its function. The functionality of the dpp genes was proven by the construction of disruption mutants via homologous recombination. The expression of DppA and various other components of the proteolytic system was studied in synthetic and peptide-rich media and by using isogenic peptide-transport mutants that are defective in one or more systems (Opp, DtpT, and/or Dpp). In peptide-rich medium, DppA was maximally expressed in mutants lacking Opp and DtpT. DppA expression also depended on the growth phase and was repressed by tri-leucine and tri-valine. The effect of tri-leucine on DppA expression was abolished when leucine was present in the medium. Importantly, the Dpp system also regulated the expression of other components of the proteolytic system. This regulation was achieved via the internalization of di-valine, which caused a 30-50% inhibition in the expression of the proteinase PrtP and the peptidases PepN and PepC. Similar to the regulation of DppA, the repressing effect was no longer observed when high concentrations of valine were present. The intricate regulation of the components of the proteolytic system by peptides and amino acids is discussed in the light of the new and published data.
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