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すると翻訳の精度が向上します
FMR1遺伝子によってエンコードされた脆弱なX精神遅滞タンパク質（FMRP）の欠如は、脆弱なX症候群の病理学的症状の原因であり、遺伝性精神的遅延の最も頻繁な原因です。FMRPは、メッセンジャーリボヌクレタンパク質（MRNP）複合体の一部としてポリソームに関連するRNA結合タンパク質です。その機能はあまり理解されていませんが、さまざまな観察結果は、ニューロン樹状突起および樹状突起脊椎の成熟における局所タンパク質翻訳における役割を示唆しています。ここでは、FMRPインタラクターとしてのCyFIP1/2（細胞質FMRP相互作用タンパク質）の同定を示します。CyFIP1/2は88％のアミノ酸配列同一性を共有し、高度に保存されたタンパク質ファミリーの人間の2人のメンバーを表します。驚くべきことに、CyFIP2はFMRP関連タンパク質FXR1P/2Pとも相互作用しますが、CyFIP1はFMRPとのみ相互作用します。FMRP - CyFIP相互作用には、FMRPのドメインもホモとヘテロメリ拡張を媒介するため、FXRタンパク質間の相互作用とCyFIPとの相互作用間の競合を示唆しています。CyFIP1/2は機能の未知のタンパク質ですが、CyFIP1は最近、神経構造の開発と維持に関係する小さなGTPase RAC1と相互作用することが示されています。樹状微細構造におけるFMRPおよびRAC1の局在化と一致して、CyFIP1/2はシナプトソーム抽出物に存在します。
FMR1遺伝子によってエンコードされた脆弱なX精神遅滞タンパク質（FMRP）の欠如は、脆弱なX症候群の病理学的症状の原因であり、遺伝性精神的遅延の最も頻繁な原因です。FMRPは、メッセンジャーリボヌクレタンパク質（MRNP）複合体の一部としてポリソームに関連するRNA結合タンパク質です。その機能はあまり理解されていませんが、さまざまな観察結果は、ニューロン樹状突起および樹状突起脊椎の成熟における局所タンパク質翻訳における役割を示唆しています。ここでは、FMRPインタラクターとしてのCyFIP1/2（細胞質FMRP相互作用タンパク質）の同定を示します。CyFIP1/2は88％のアミノ酸配列同一性を共有し、高度に保存されたタンパク質ファミリーの人間の2人のメンバーを表します。驚くべきことに、CyFIP2はFMRP関連タンパク質FXR1P/2Pとも相互作用しますが、CyFIP1はFMRPとのみ相互作用します。FMRP - CyFIP相互作用には、FMRPのドメインもホモとヘテロメリ拡張を媒介するため、FXRタンパク質間の相互作用とCyFIPとの相互作用間の競合を示唆しています。CyFIP1/2は機能の未知のタンパク質ですが、CyFIP1は最近、神経構造の開発と維持に関係する小さなGTPase RAC1と相互作用することが示されています。樹状微細構造におけるFMRPおよびRAC1の局在化と一致して、CyFIP1/2はシナプトソーム抽出物に存在します。
The absence of the fragile X mental retardation protein (FMRP), encoded by the FMR1 gene, is responsible for pathologic manifestations in the Fragile X Syndrome, the most frequent cause of inherited mental retardation. FMRP is an RNA-binding protein associated with polysomes as part of a messenger ribonucleoprotein (mRNP) complex. Although its function is poorly understood, various observations suggest a role in local protein translation at neuronal dendrites and in dendritic spine maturation. We present here the identification of CYFIP1/2 (Cytoplasmic FMRP Interacting Proteins) as FMRP interactors. CYFIP1/2 share 88% amino acid sequence identity and represent the two members in humans of a highly conserved protein family. Remarkably, whereas CYFIP2 also interacts with the FMRP-related proteins FXR1P/2P, CYFIP1 interacts exclusively with FMRP. FMRP--CYFIP interaction involves the domain of FMRP also mediating homo- and heteromerization, thus suggesting a competition between interaction among the FXR proteins and interaction with CYFIP. CYFIP1/2 are proteins of unknown function, but CYFIP1 has recently been shown to interact with the small GTPase Rac1, which is implicated in development and maintenance of neuronal structures. Consistent with FMRP and Rac1 localization in dendritic fine structures, CYFIP1/2 are present in synaptosomal extracts.
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