精液症の主なタンパク質であるセメノゲリンは、このプロセス中に生成されたスーパーオキシドアニオンを妨害することにより、ヒトの精子容量を阻害します。

ヒト精液凝固の主要なタンパク質であるセメノゲリン（SG）は、精液細胞分泌に高濃度で存在します。前立腺特異的抗原（PSA）によって分解され、精子と内部で見られるさまざまな生物学的活性のペプチドが生成されます。私たちの目的は、SGの容量に対する効果を決定することでした。これは、精子が肥沃になるために受けなければならない一連の変換です。0.1〜1.0 mg/ml（精液の濃度よりも600〜20倍低い）では、SGは精子運動性に影響を与えませんでした（％）が、胎児のコルド血清ウレストフィルトレートによって誘発される容量化を完全に防止しました。0.03 mg sg/mlで容量化の部分的な阻害が認められました。また、線維鞘タンパク質のチロシンリン酸化とO2 -.-関連化学発光にも用量依存性の減少がありました。sg（pi = 9.5）と同じくらい高い等電点（pi = 9.5）を持つリボヌクレアーゼ（RNase）は、精子の容量とO2 -.-関連化学発光を防止しましたが、Sg作用の1つのメカニズムが1つのメカニズムを示唆しています。精子は、生理学的pHでの正電荷に関連している可能性があります。0.3または0.1 mg/mLではなく1でSGがO2-を除去しました。キサンチン +キサンチンオキシダーゼの混合によって生成され、反応の動態を修飾しました。RNaseにはそのような効果がありませんでした。したがって、SGはO2-の潜在的なスカベンジャーです。しかし、おそらく精子オキシダーゼにも影響します。精子は急速にSGを処理しました。15分間のインキュベーション後、SGの高い割合が分解されました。得られたポリペプチドパターンは、タンパク質分解酵素としてPSAで得られたものを連想させました。これらのデータは、SG、その分解生成物、またはその両方が精子容量の自然な調節因子であり、このプロセスが早期に発生するのを防ぐことができることを示唆しています。SGが作動する1つのメカニズムは、O2-への干渉を伴う可能性があります。これは通常、このプロセス中に生成されます。

Semenogelin (Sg), the major protein of the human semen coagulum, is present at high concentrations in seminal vesicle secretions. It is degraded by the prostate-specific antigen (PSA) to generate peptides of various biological activities that were found on and inside spermatozoa. Our aim was to determine the effect of Sg on capacitation, which is the series of transformations that spermatozoa must undergo to become fertile. At concentrations of 0.1 to 1.0 mg/mL (600- to 20-fold lower than those of semen), Sg did not affect sperm motility (%) but completely prevented capacitation induced by fetal cord serum ultrafiltrate; a partial inhibition of capacitation was noted with 0.03 mg Sg/mL. There was also a dose-dependent decrease in the tyrosine phosphorylation of fibrous sheath proteins and in the O2-.-related chemiluminescence. Ribonuclease (RNase), which has as high an isoelectric point (pI = 9.7) as Sg (pI = 9.5), also prevented sperm capacitation and O2-.-related chemiluminescence but to a lower extent, suggesting that one mechanism of Sg action on spermatozoa could be related to its positive charge at physiological pH. Sg at 1, but not 0.3 or 0.1 mg/mL, scavenged the O2-. generated by the mix of xanthine + xanthine oxidase and modified the kinetics of the reaction; RNase did not have such effects. Therefore, Sg is a potential scavenger for O2-. but probably also affects the sperm oxidase. Spermatozoa rapidly processed Sg; a high proportion of Sg was degraded after 15 minutes of incubation. The resulting polypeptide patterns were reminiscent of those obtained with PSA as a proteolytic enzyme. These data suggest that Sg, its degradation products, or both may be natural regulators of sperm capacitation and could prevent this process from occurring prematurely. One mechanism by which Sg acts could involve an interference with the O2-. that is normally generated during this process.