アルファシヌクレインの複数のリガンド相互作用は、Abeta25-35、銅、およびエオシンの存在下でさまざまな形態のタンパク質凝集体を生成しました。

ABETA25-35、銅、およびエオシンの存在下での一般的なタンパク質自己リゴマー化によって発生したアルファシヌクレインのさまざまなタンパク質凝集体を調べました。すべての凝集体はコンゴの赤い複屈折を示しましたが、凝集体の実際の量はチオフラビンT結合蛍光によって決定されたように変化しました。それらの形態がin vitro細胞毒性に関連して分析された場合、銅で得られた最小の粒状凝集体は最高の細胞毒性を示しましたが、エオシンによる繊維状構造は細胞に影響しませんでした。

Various protein aggregates of alpha-synuclein developed by way of the common protein self-oligomerization in the presence of Abeta25-35, copper, and eosin were examined. All the aggregates exhibited congo red birefringence although the actual amounts of the aggregates were varied as determined by thioflavin T binding fluorescence. When their morphologies were analyzed in relation to in vitro cytotoxicity, the smallest granular aggregates obtained with copper exhibited the highest cytotoxicity, while the fibrous structures by eosin did not affect the cell.