細菌における翻訳制御のための非標準的なメカニズム：リボソームタンパク質S1の合成

リボソームタンパク質S1をコードするRPSA mRNAの翻訳開始領域（TIR）は、標準的なシャインダルガノ要素がないにもかかわらず、大腸菌で最も効率的なものの1つです。S1には厳密な配列特異性がないため、その高効率は強力な負の自己制御の下にあり、困惑する現象です。RPSA mRNAの翻訳効率と自己調節の原因となる配列と構造要素を定義するために、RPSA ' - ' RPSA TIRのさまざまな変異を持つ一連のRPSA ' - ' LACZ染色体融合が作成され、過剰の存在下および存在下でベータガラクトシダーゼ活性についてテストされました。S1。これらのin vivoの結果、およびin vitro技術と系統発生比較によって得られたデータにより、E.coliに関連するプロテオバクテリアに特異的なRPSA TIRの構造的および機能的組織のモデルを提案することができます。モデルによると、翻訳開始の高効率は、非連続リボソーム入力部位を形成するRPSAリーダーの特定のfoldによって提供されます。

Translation initiation region (TIR) of the rpsA mRNA encoding ribosomal protein S1 is one of the most efficient in Escherichia coli despite the absence of a canonical Shine-Dalgarno-element. Its high efficiency is under strong negative autogenous control, a puzzling phenomenon as S1 has no strict sequence specificity. To define sequence and structural elements responsible for translational efficiency and autoregulation of the rpsA mRNA, a series of rpsA'-'lacZ chromosomal fusions bearing various mutations in the rpsA TIR was created and tested for beta-galactosidase activity in the absence and presence of excess S1. These in vivo results, as well as data obtained by in vitro techniques and phylogenetic comparison, allow us to propose a model for the structural and functional organization of the rpsA TIR specific for proteobacteria related to E.coli. According to the model, the high efficiency of translation initiation is provided by a specific fold of the rpsA leader forming a non-contiguous ribosome entry site, which is destroyed upon binding of free S1 when it acts as an autogenous repressor.