内皮接合部と血管新生、血管透過性、白血球輸血の制御におけるそれらの役割

内皮細胞間接合部は、血管止血に重要な役割を果たします。2つの接合タンパク質VE-カドヘリンとJAM-1は、それぞれ付着とタイトジャンクションに局在しています。VE-カドヘリンは内皮細胞によってのみ発現され、細胞特異的機能を発揮できることを示唆しています。VE-カドヘリンの欠如またはその接着活性のブロッキングは、新しい血管構造の正常な組織を防ぎ、VE-カドヘリンが抗血管新生療法の分子標的である可能性を示唆しています。さらに、VE-カドヘリン/カテニンの組織を修飾する透過性誘導剤および接着性白血球の能力は、血管透過性と白血球浸潤の制御における役割に関連している可能性があります。JAM-1は、内皮細胞および上皮細胞で発現する積分膜タンパク質です。その細胞外ドメインは、同性愛的に二量体化して結合する可能性があります。細胞内ドメイン（特にPDZ結合モチーフ）により、JAM-1は構造およびシグナル伝達タンパク質と相互作用することができます。JAM-1の分子相互作用の研究は、傍細胞透過性の制御や白血球透過移動など、JAMを介した機能のメカニズムを説明するのに役立つ可能性があります。

Endothelial cell-cell junctions play an important role in vascular hemostasis. The two junctional proteins VE-cadherin and JAM-1 are localized at adherens and tight junctions, respectively. VE-cadherin is only expressed by endothelial cells, suggesting that it can exert cell specific function. Absence of VE-cadherin or blocking of its adhesive activity prevents a normal organization of new vascular structures, suggesting that VE-cadherin may be a molecular target of antiangiogenic therapy. In addition, the ability of permeability-increasing agents and adherent leukocytes to modify VE-cadherin/catenin organization may be related to a role in the control of vascular permeability and leukocyte infiltration. JAM-1 is an integral membrane protein expressed in endothelial and epithelial cells. Its extracellular domain can dimerize and bind homophilically. The intracellular domain (and in particular a PDZ-binding motif) enables JAM-1 to interact with structural and signaling proteins. Study of the molecular interactions of JAM-1 may help explain mechanisms of JAM-mediated function, such as control of paracellular permeability and leukocyte transmigration.