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NKG2Dは、ほとんどの天然キラー（NK）細胞、CD8アルファベットT細胞、およびガンマデルタT細胞で発現する活性化受容体です。そのリガンドの中には、抗原提示では機能がないが、細胞ストレスによって誘導される遠い主要組織適合性複合体IホモログMICAがあります。以前の機能的証拠を拡張するために、NKG2D-MICA相互作用を単独で研究しました。NKG2Dホモダイマーは、溶液中のモノマー雲母と安定した錯体を形成し、この相互作用を促進するために他の成分が必要ではないことを示しました。雲母グリコシル化は必須ではありませんでしたが、複雑な形成が強化されました。可溶性NKG2Dは、MICAの特性と同様の構造的および機能的特性を持つ細胞表面MICBにも結合しています。さらに、NKG2Dは、ヒトULBPタンパク質と同一であり、マウス網膜酸酸性誘導性ファミリーのホモログを表す可能性のある3つの新たに同定されたcDNA配列（N2DL -1、-2、および-3）によってコードされた表面分子と安定して相互作用しました。NKG2Dリガンド。これらの分子間の実質的な配列の発散のため、これらの結果は、受容体結合の乱交りモードを示していました。MICAの対立遺伝子バリアントの比較により、Alpha2ドメインの位置129での単一のアミノ酸置換に関連するNKG2D結合の大きな違いが明らかになりました。NKG2DのMICA対立遺伝子のさまざまな親和性は、NK細胞トリガーとT細胞変調のしきい値に影響する可能性があります。
NKG2Dは、ほとんどの天然キラー（NK）細胞、CD8アルファベットT細胞、およびガンマデルタT細胞で発現する活性化受容体です。そのリガンドの中には、抗原提示では機能がないが、細胞ストレスによって誘導される遠い主要組織適合性複合体IホモログMICAがあります。以前の機能的証拠を拡張するために、NKG2D-MICA相互作用を単独で研究しました。NKG2Dホモダイマーは、溶液中のモノマー雲母と安定した錯体を形成し、この相互作用を促進するために他の成分が必要ではないことを示しました。雲母グリコシル化は必須ではありませんでしたが、複雑な形成が強化されました。可溶性NKG2Dは、MICAの特性と同様の構造的および機能的特性を持つ細胞表面MICBにも結合しています。さらに、NKG2Dは、ヒトULBPタンパク質と同一であり、マウス網膜酸酸性誘導性ファミリーのホモログを表す可能性のある3つの新たに同定されたcDNA配列（N2DL -1、-2、および-3）によってコードされた表面分子と安定して相互作用しました。NKG2Dリガンド。これらの分子間の実質的な配列の発散のため、これらの結果は、受容体結合の乱交りモードを示していました。MICAの対立遺伝子バリアントの比較により、Alpha2ドメインの位置129での単一のアミノ酸置換に関連するNKG2D結合の大きな違いが明らかになりました。NKG2DのMICA対立遺伝子のさまざまな親和性は、NK細胞トリガーとT細胞変調のしきい値に影響する可能性があります。
NKG2D is an activating receptor that is expressed on most natural killer (NK) cells, CD8 alphabeta T cells, and gammadelta T cells. Among its ligands is the distant major histocompatibility complex class I homolog MICA, which has no function in antigen presentation but is induced by cellular stress. To extend previous functional evidence, the NKG2D-MICA interaction was studied in isolation. NKG2D homodimers formed stable complexes with monomeric MICA in solution, demonstrating that no other components were required to facilitate this interaction. MICA glycosylation was not essential but enhanced complex formation. Soluble NKG2D also bound to cell surface MICB, which has structural and functional properties similar to those of MICA. Moreover, NKG2D stably interacted with surface molecules encoded by three newly identified cDNA sequences (N2DL-1, -2, and -3), which are identical to the human ULBP proteins and may represent homologs of the mouse retinoic acid-early inducible family of NKG2D ligands. Because of the substantial sequence divergence among these molecules, these results indicated promiscuous modes of receptor binding. Comparison of allelic variants of MICA revealed large differences in NKG2D binding that were associated with a single amino acid substitution at position 129 in the alpha2 domain. Varying affinities of MICA alleles for NKG2D may affect thresholds of NK-cell triggering and T-cell modulation.
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